Date published: 2025-9-6

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Adrenocorticotropic Hormone Fragment 18-39 human (CAS 53917-42-3)

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Noms alternatifs:
Corticotropin-like Intermediate Lobe Peptide; CLIP
Application(s):
Adrenocorticotropic Hormone Fragment 18-39 human est un stimulateur de la libération d'insuline
Numéro CAS:
53917-42-3
Masse Moléculaire:
2465.67
Formule Moléculaire:
C112H165N27O36
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

L'hormone adrénocorticotrope Fragment 18-39 humain (CLIP) est une hormone qui stimule la libération d'insuline. Des études indiquent que des fragments d'ACTH peuvent antagoniser les récepteurs opiacés. Le fragment 18-39 de l'hormone adrénocorticotrope humaine est un outil utilisé pour surveiller le sommeil par mouvements oculaires rapides chez les rats en raison de ses facteurs hypnogènes endogènes. En outre, l'hormone adrénocorticotrope Fragment 18-39 humain peut être utilisée comme intermédiaire dans la production d'ACTH22-39.


Adrenocorticotropic Hormone Fragment 18-39 human (CAS 53917-42-3) Références

  1. Chromatographie liquide capillaire reliée à la spectrométrie de masse à temps de vol par désorption/ionisation laser assistée par matrice à l'aide d'un microdistributeur à écoulement piézoélectrique couplé en ligne.  |  Miliotis, T., et al. 2000. J Mass Spectrom. 35: 369-77. PMID: 10767766
  2. Détection par spectrométrie de masse de peptides biotinylés capturés par électrophorèse d'affinité fonctionnelle à l'avidine.  |  Lee, BS., et al. 2005. Rapid Commun Mass Spectrom. 19: 886-92. PMID: 15726549
  3. Caractérisation des parties oligosaccharides des glycopeptides par hydrolyse acide partielle assistée par micro-ondes et spectrométrie de masse.  |  Lee, BS., et al. 2005. Rapid Commun Mass Spectrom. 19: 1545-50. PMID: 15880655
  4. Protéomique Shotgun pour la caractérisation de la composition des sous-unités du complexe I mitochondrial.  |  Pocsfalvi, G., et al. 2006. Biochim Biophys Acta. 1757: 1438-50. PMID: 16876106
  5. Une méthode d'analyse de la séquence C-terminale à l'ère de la protéomique (protéines clivées au bromure de cyanogène).  |  Samyn, B., et al. 2006. Nat Protoc. 1: 318-23. PMID: 17406252
  6. Protocole amélioré pour le couplage de peptides synthétiques à des protéines porteuses pour la production d'anticorps en utilisant le DMF pour solubiliser les peptides.  |  Lateef, SS., et al. 2007. J Biomol Tech. 18: 173-6. PMID: 17595313
  7. La phosphorylation de l'inhibiteur de la dissociation du GTP par la PKA régule négativement RhoA.  |  Qiao, J., et al. 2008. Am J Physiol Cell Physiol. 295: C1161-8. PMID: 18768928
  8. Phases standardisées de préparation des échantillons pour une mesure quantitative du profilage du peptidome plasmatique par MALDI-TOF.  |  D'Imperio, M., et al. 2010. J Proteomics. 73: 1355-67. PMID: 20227539
  9. Distribution de l'immunoréactivité ACTH-like dans le cerveau et le tractus gastro-intestinal du rat.  |  Larsson, LI. 1978. Histochemistry. 55: 225-33. PMID: 205525
  10. L'interactomique ciblée révèle une machinerie complexe du cycle cellulaire chez Arabidopsis thaliana.  |  Van Leene, J., et al. 2010. Mol Syst Biol. 6: 397. PMID: 20706207
  11. Analyse de l'appareil photosynthétique dans les plants de tabac transgéniques dont la teneur en cytokinine endogène est modifiée: une étude protéomique.  |  Cortleven, A., et al. 2011. Proteome Sci. 9: 33. PMID: 21703031
  12. Un test de spectrométrie de masse immuno-MALDI pour le biomarqueur du cancer de la bouche, la métalloprotéinase matricielle-1, dans des échantillons de salive séchée.  |  Hsiao, YC., et al. 2020. Anal Chim Acta. 1100: 118-130. PMID: 31987131
  13. Effets du fragment CLIP ACTH 20-24 sur la durée des épisodes de sommeil paradoxal.  |  Wetzel, W., et al. 1997. Neuropeptides. 31: 41-5. PMID: 9574836

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Adrenocorticotropic Hormone Fragment 18-39 human, 100 µg

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500 µg
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