Date published: 2026-7-22

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ADH5 Anticorpo (2D11): sc-293460

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  • ADH5 Anticorpo 2D11é um anticorpo monoclonal produzido em camundongo IgG2b κ ADH5 anticorpo, citado em 6 publicações, fornecido em 100 µg/ml
  • Produzido contra aminoácidos 1-374 que representam a completa extensão ADH5 de human origem
  • recomendado para a detecção de ADH5 of human origin by WB, IP and ELISA
  • Atualmente, ainda não concluímos a identificação do(s) reagente(s) de deteção secundário(s) preferido(s) para ADH5 Anticorpo (2D11). Este trabalho está em curso.
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O anticorpo ADH5 (2D11) é um anticorpo monoclonal de cadeia leve IgG2b kappa de camundongo que detecta a proteína ADH5 de origem humana por western blotting (WB), imunoprecipitação (IP) e ensaio imunoenzimático (ELISA). O anticorpo anti-ADH5 (2D11) está disponível no formato não conjugado. A ADH5, também conhecida como álcool desidrogenase 5 (classe III), formaldeído desidrogenase, ADHX, ADH-3 ou GSNOR, é uma enzima citoplasmática crucial composta por 374 aminoácidos e faz parte da subfamília de álcool desidrogenases de classe III. A ADH5 desempenha um papel vital no metabolismo celular, catalisando a oxidação de vários substratos, incluindo álcoois primários de cadeia longa e S-hidroximetil-glutatião, que se forma a partir da reação do formaldeído com o glutatião. A capacidade da ADH5 para oxidar o S-hidroximetil-glutatião é particularmente importante, uma vez que este processo ajuda a desintoxicar o formaldeído, um subproduto potencialmente nocivo do metabolismo celular. A ADH5 existe como um homodímero, que é essencial para a atividade enzimática e estabilidade. As variações genéticas no gene ADH5 podem influenciar as respostas individuais às drogas e ao álcool, realçando a importância do ADH5 nos estudos farmacogenómicos e de dependência.

Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.

Alexa Fluor® é uma marca comercial da Molecular Probes Inc., OR., EUA

LI-COR® e Odyssey® são marcas registadas da LI-COR Biosciences

Referencias do ADH5 Anticorpo (2D11):

  1. Formaldeído desidrogenase dependente de glutatião humano. Alterações estruturais associadas à formação de complexos ternários.  |  Sanghani, PC., et al. 2002. Biochemistry. 41: 15189-94. PMID: 12484756
  2. Clonagem e caraterização do gene ADH5 que codifica a álcool desidrogenase 5 humana, formaldeído desidrogenase.  |  Hur, MW. and Edenberg, HJ. 1992. Gene. 121: 305-11. PMID: 1446828
  3. Análise de regressão de tendência diplotípica do grupo de genes ADH e do gene ALDH2: múltiplas associações significativas com a dependência do álcool.  |  Luo, X., et al. 2006. Am J Hum Genet. 78: 973-87. PMID: 16685648
  4. Clonagem e mapeamento comparativo de um cDNA de álcool desidrogenase de classe III (chi) humana.  |  Giri, PR., et al. 1989. Biochem Biophys Res Commun. 164: 453-60. PMID: 2679557
  5. Álcool desidrogenase hepática humana de classe III: um novo tipo estrutural equidistantemente relacionado com as enzimas de classe I e classe II.  |  Kaiser, R., et al. 1988. Biochemistry. 27: 1132-40. PMID: 3365377
  6. A bioatividade do NO mediada pela ADH5 mantém a homeostase metabólica no tecido adiposo castanho.  |  Sebag, SC., et al. 2021. Cell Rep. 37: 110003. PMID: 34788615
  7. A homeostase do S-nitrosotiol mantida pela ADH5 facilita a defesa do hospedeiro dependente de STING contra agentes patogénicos.  |  Jia, M., et al. 2024. Nat Commun. 15: 1750. PMID: 38409248
  8. A expressão elevada de ADH5 sugere um melhor prognóstico no carcinoma renal de células claras (KIRC) e está relacionada com a imunidade através da sequenciação de ARN de uma única célula e em massa.  |  Sun, J., et al. 2024. BMC Urol. 24: 84. PMID: 38600527
  9. Fenótipos caraterísticos da deficiência de ADH5/ALDH2 durante a infância.  |  Matsumoto, M., et al. 2024. Eur J Med Genet. 69: 104939. PMID: 38614309
  10. Mutação da Arg-115 da desidrogenase alcoólica humana de classe III: um local de ligação necessário para a atividade da desidrogenase do formaldeído e a ativação dos ácidos gordos.  |  Engeland, K., et al. 1993. Proc Natl Acad Sci U S A. 90: 2491-4. PMID: 8460164
  11. Papel da arginina 115 na ativação dos ácidos gordos e na atividade da desidrogenase do formaldeído da desidrogenase alcoólica humana de classe III.  |  Holmquist, B., et al. 1993. Biochemistry. 32: 5139-44. PMID: 8494891
  12. Estrutura da álcool desidrogenase humana chi chi: uma desidrogenase de formaldeído dependente de glutatião.  |  Yang, ZN., et al. 1997. J Mol Biol. 265: 330-43. PMID: 9018047

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ADH5 Anticorpo (2D11)

sc-293460
100 µg/ml
$322.00