Date published: 2025-9-8

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AAF-CMK (CAS 184901-82-4)

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Noms alternatifs:
Tripeptidyl Peptidase Inhibitor
Application(s):
AAF-CMK est un inhibiteur de protéase à sérine qui inhibe la tripeptidyl peptidase II (TPPII).
Numéro CAS:
184901-82-4
Pureté:
≥95%
Masse Moléculaire:
453.9
Formule Moléculaire:
C16H22ClN3O3•C2HF3O2
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

L'AAF-CMK est un peptide synthétique qui sert d'inhibiteur irréversible et est utilisé en recherche biochimique pour étudier l'activité des protéases, en particulier celle des protéases à sérine. Le composé comporte un groupe Acétyle et un groupement chlorométhylcétone réactif, qui interagit avec le site actif des protéases cibles, entraînant l'alkylation du résidu sérine et donc l'inactivation de l'enzyme. En inhibant des protéases spécifiques, l'AAF-CMK permet aux chercheurs de disséquer les rôles joués par ces enzymes dans divers processus biologiques, tels que l'apoptose, la signalisation cellulaire et la dégradation des protéines intracellulaires. Il est également utilisé dans l'étude de la régulation des protéases et de la spécificité des interactions enzyme-substrat. L'utilisation de l'AAF-CMK dans les essais biochimiques permet d'élucider les mécanismes qui sous-tendent la fonction des protéases et leurs implications dans la physiologie et la pathologie cellulaires. En outre, cet inhibiteur est utilisé dans le développement de nouvelles stratégies pour moduler l'activité des protéases, ce qui peut avoir des applications dans divers domaines, y compris la biotechnologie et l'étude des conditions dans lesquelles les protéases sont des facteurs clés.


AAF-CMK (CAS 184901-82-4) Références

  1. La tripeptidyl peptidase I, produit du gène de la céroïde lipofuscinose neuronale infantile tardive, initie la dégradation lysosomale de la sous-unité c de l'ATP synthase.  |  Ezaki, J., et al. 2000. J Biochem. 128: 509-16. PMID: 10965052
  2. La tripeptidyl peptidase II favorise la maturation de la caspase-1 dans l'apoptose des macrophages induite par Shigella flexneri.  |  Hilbi, H., et al. 2000. Infect Immun. 68: 5502-8. PMID: 10992446
  3. Effets d'un inhibiteur de la tripeptidyl peptidase II (Ala-Ala-Phe-chlorométhylcétone) et de sa combinaison avec un inhibiteur de l'activité chymotrypsine-like du protéasome (PSI) sur l'apoptose, le cycle cellulaire et l'activité du protéasome dans les cellules U937.  |  Bury, M., et al. 2001. Folia Histochem Cytobiol. 39: 131-2. PMID: 11374791
  4. Lien entre le traitement des antigènes spécifiques aux organes par les protéasomes 20S et l'auto-immunité médiée par les cellules T CD8(+).  |  Kuckelkorn, U., et al. 2002. J Exp Med. 195: 983-90. PMID: 11956289
  5. La caractérisation structurelle et enzymatique de la physarolisine (anciennement physaropepsine) prouve qu'il s'agit d'une sérine-carboxyl-protéinase unique.  |  Nishii, W., et al. 2003. Biochem Biophys Res Commun. 301: 1023-9. PMID: 12589815
  6. La chaperonine TRiC du groupe II protège les intermédiaires protéolytiques de la dégradation dans la voie de traitement des antigènes de classe I du CMH.  |  Kunisawa, J. and Shastri, N. 2003. Mol Cell. 12: 565-76. PMID: 14527404
  7. Existe-t-il une alternative au protéasome dans la dégradation des protéines cytosoliques ?  |  Antón, LC. and Villasevil, EM. 2008. Biochem Soc Trans. 36: 839-42. PMID: 18793147
  8. La phospholipase A2 bêta indépendante du calcium n'est pas nécessaire à l'activation de l'inflammasome et à son inhibition par le bromoenol lactone.  |  Franchi, L., et al. 2009. J Innate Immun. 1: 607-17. PMID: 20160900
  9. Caractérisation des cellules de mésothéliome I-45 adaptées au bortézomib.  |  Zhang, L., et al. 2010. Mol Cancer. 9: 110. PMID: 20482802
  10. L'accumulation de protéines polyubiquitylées en réponse à l'Ala-Ala-Phe-chlorométhylcétone est indépendante de l'inhibition de la Tripeptidyl peptidase II.  |  Villasevil, EM., et al. 2010. Biochim Biophys Acta. 1803: 1094-105. PMID: 20553980
  11. L'inhibiteur semi-spécifique de la TPPII Ala-Ala-Phe-chlorométhylcétone (AAF-cmk) présente une activité cytotoxique par induction de l'apoptose, de l'autophagie et de l'agrégation des protéines dans les cellules U937.  |  Bialy, LP., et al. 2018. Folia Histochem Cytobiol. 56: 185-194. PMID: 30294774
  12. Un criblage à haut contenu identifie TPP1 et Aurora B comme régulateurs du transport mitochondrial axonal.  |  Shlevkov, E., et al. 2019. Cell Rep. 28: 3224-3237.e5. PMID: 31533043
  13. Purification et caractérisation d'une tripeptidyl aminopeptidase I de la rate de rat.  |  Vines, D. and Warburton, MJ. 1998. Biochim Biophys Acta. 1384: 233-42. PMID: 9659384
  14. Une protéase géante susceptible de remplacer certaines fonctions du protéasome.  |  Geier, E., et al. 1999. Science. 283: 978-81. PMID: 9974389

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AAF-CMK, 5 mg

sc-205591
5 mg
$92.00

AAF-CMK, 25 mg

sc-205591A
25 mg
$311.00