Date published: 2025-9-11

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6-Bromo-2-naphthyl-α-D-galactopyranoside (CAS 25997-59-5)

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Application(s):
6-Bromo-2-naphthyl-α-D-galactopyranoside est un substrat de l'α-gal A
Numéro CAS:
25997-59-5
Masse Moléculaire:
385.21
Formule Moléculaire:
C16H17BrO6
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le 6-bromo-2-naphthyl-α-D-galactopyranoside, un analogue de substrat couramment utilisé dans la recherche en enzymologie et en biochimie, joue un rôle crucial dans l'étude de l'activité des enzymes β-galactosidases. Ce produit chimique fonctionne comme un substrat chromogène pour la β-galactosidase, une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des β-galactosides en monosaccharides. Lors du clivage par la β-galactosidase, le 6-Bromo-2-naphthyl-α-D-galactopyranoside donne un produit coloré, ce qui permet de mesurer quantitativement l'activité enzymatique par spectrophotométrie. Les chercheurs utilisent cette propriété pour évaluer les niveaux d'expression de la β-galactosidase, la cinétique enzymatique et le criblage des inhibiteurs dans divers systèmes biologiques. En outre, le 6-Bromo-2-naphthyl-α-D-galactopyranoside est un outil précieux dans les essais de gènes rapporteurs, où l'expression de la β-galactosidase est utilisée comme rapporteur pour les études d'expression génique. En outre, ce composé a été utilisé dans le développement de nouveaux substrats enzymatiques présentant une sensibilité et une spécificité accrues pour la détection de l'activité de la β-galactosidase. En élucidant les mécanismes qui sous-tendent la fonction et la régulation de la β-galactosidase, les chercheurs acquièrent des connaissances sur le métabolisme des glucides, les voies de signalisation cellulaire et la dynamique de l'expression génique. Dans l'ensemble, le 6-Bromo-2-naphthyl-α-D-galactopyranoside reste un réactif fondamental dans la recherche enzymologique, facilitant l'étude de la biologie de la β-galactosidase et de ses implications dans divers processus biologiques.


6-Bromo-2-naphthyl-α-D-galactopyranoside (CAS 25997-59-5) Références

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  3. ÉTUDE DE L'ALPHA-GALACTOSIDASE DE LEVURE AVEC DES ALPHA-D-GALACTOPYRANOSIDES DE NAPHTHYLE COMME SUBSTRATS CHROMOGÈNES.  |  TSOU, KC. and SU, HC. 1964. Anal Biochem. 8: 415-23. PMID: 14218908
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  5. Reclassification de Flavobacterium resinovorum Delaporte et Daste 1956 en Novosphingobium resinovorum comb. nov, avec Novosphingobium subarcticum (Nohynek et al. 1996) Takeuchi et al. 2001 comme synonyme hétérotypique ultérieur.  |  Lim, YW., et al. 2007. Int J Syst Evol Microbiol. 57: 1906-1908. PMID: 17684279
  6. Une nouvelle alpha-galactosidase résistante aux protéases avec une activité hydrolytique élevée provenant de Gibberella sp. F75: clonage du gène, expression et caractérisation enzymatique.  |  Cao, Y., et al. 2009. Appl Microbiol Biotechnol. 83: 875-84. PMID: 19288093
  7. Nocardioides panacisoli sp. nov. isolé du sol d'un champ de ginseng.  |  Cho, CH., et al. 2010. Int J Syst Evol Microbiol. 60: 387-392. PMID: 19651712
  8. Halomonas stevensii sp. nov, Halomonas hamiltonii sp. nov et Halomonas johnsoniae sp. nov, isolés dans un centre de soins rénaux.  |  Kim, KK., et al. 2010. Int J Syst Evol Microbiol. 60: 369-377. PMID: 19651714
  9. Clonage moléculaire et expression d'une nouvelle alpha-galactosidase GH-36 résistante aux protéases de Rhizopus sp. F78 ACCC 30795.  |  Cao, Y., et al. 2009. J Microbiol Biotechnol. 19: 1295-300. PMID: 19996679
  10. Une α-galactosidase thermophile de Neosartorya fischeri P1 avec une activité spécifique élevée, une large spécificité de substrat et une capacité d'hydrolyse significative du lait de soja.  |  Wang, H., et al. 2014. Bioresour Technol. 153: 361-4. PMID: 24360500
  11. Une méthode simple et rapide d'identification des galactosidases végétales extracellulaires  |  , et al. 2002. Chemistry of Natural Compounds. volume 38,: pages 284–287.
  12. Démonstration de l'activité de l'α-Galactosidase sécrétée par les cellules de Cucumis sativus L.  |   and J. Stano, K. Mičieta, P. Kovács, K. Neubert, H. Tintemann, N. Tribulová. 22 February 2001. Engineering in life science. Volume21, Issue1: Pages 83-87.

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