Date published: 2025-9-6

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5-(Iodoacetamido)fluorescein (CAS 63368-54-7)

5.0(1)
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Noms alternatifs:
5-IAF
Application(s):
5-(Iodoacetamido)fluorescein est un dérivé de fluorescéine réagissant au thiol
Numéro CAS:
63368-54-7
Masse Moléculaire:
515.25
Formule Moléculaire:
C22H14INO6
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

La 5-(Iodoacetamido)fluorescéine est une molécule couramment utilisée en recherche biochimique pour le marquage des protéines, des peptides et d'autres biomolécules. Sa capacité à s'attacher de manière covalente aux groupes thiols des résidus cystéine par l'intermédiaire de son groupe fonctionnel iodoacétamide explique son application fréquente en microscopie à fluorescence et en cytométrie de flux. Ce composé est particulièrement utile pour l'étude de la structure et de la dynamique des protéines, car la partie fluorescente attachée fournit un signal fluorescent qui peut être détecté et quantifié. Dans les études sur les interactions protéine-protéine, la 5-(Iodoacetamido)fluorescéine facilite la visualisation des formations complexes, contribuant ainsi à l'élucidation des mécanismes moléculaires. Elle est également utilisée dans l'étude des activités enzymatiques et des changements de conformation des protéines, car les propriétés fluorescentes du composé changent lorsqu'il se lie, ce qui permet de mesurer les processus biochimiques en temps réel.


5-(Iodoacetamido)fluorescein (CAS 63368-54-7) Références

  1. Modulation de l'état d'oxydoréduction de la tubuline par le système glutathion/glutaredoxine réductase.  |  Landino, LM., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 314: 555-60. PMID: 14733943
  2. Modulation redox de la protéine tau et de la protéine 2 associée aux microtubules par le système glutathion/glutaredoxine réductase.  |  Landino, LM., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 323: 112-7. PMID: 15351709
  3. Glissement et fuite de protons induits par la lumière au niveau de la membrane des thylakoïdes.  |  Richter, M., et al. 2004. J Plant Physiol. 161: 1325-37. PMID: 15658803
  4. Détermination sensible et sélective du glutathion dans les bactéries probiotiques par électrophorèse capillaire-fluorescence induite par laser.  |  Musenga, A., et al. 2007. Anal Bioanal Chem. 387: 917-24. PMID: 17203251
  5. Modification des thiols des protéines par l'anion peroxynitrite et les donneurs d'oxyde nitrique.  |  Landino, LM. 2008. Methods Enzymol. 440: 95-109. PMID: 18423212
  6. La fluorescéine comme marqueur polyvalent pour une meilleure sélectivité dans l'analyse des protéines/peptides contenant de la cystéine à l'aide de la spectrométrie de masse.  |  Chen, SH., et al. 2008. Anal Chem. 80: 5251-9. PMID: 18512949
  7. Inhibition de la polymérisation de la tubuline par l'acide hypochloreux et les chloramines.  |  Landino, LM., et al. 2011. Free Radic Biol Med. 50: 1000-8. PMID: 21256958
  8. Mécanisme cinétique des changements contrôlés par le Ca²⁺ de la troponine I squelettique dans les myofibrilles du psoas.  |  Lopez-Davila, AJ., et al. 2012. Biophys J. 103: 1254-64. PMID: 22995498
  9. L'oxydation par l'acide hypothiocyanique des cystéines de la tubuline inhibe la polymérisation des microtubules.  |  Clark, HM., et al. 2014. Arch Biochem Biophys. 541: 67-73. PMID: 24215946
  10. Changements protéomiques redox chez le champignon pathogène Trichosporon asahii lors de l'exposition à l'arsenic: identification des réponses protéiques au stress oxydatif induit par le métal dans un isolat échantillonné dans l'environnement.  |  Ilyas, S., et al. 2014. PLoS One. 9: e102340. PMID: 25062082
  11. Preuve de réactions d'échange thiol/disulfure entre la tubuline et la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase.  |  Landino, LM., et al. 2014. Cytoskeleton (Hoboken). 71: 707-18. PMID: 25545749
  12. Interactions protéine-protéine dans l'activation par contact de la coagulation sanguine. Liaison du kininogène de haut poids moléculaire et de la chaîne légère du kininogène marquée à la fluorescéine 5-(iodoacétamido) à la prékallikréine, à la kallikréine et aux chaînes lourdes et légères séparées de la kallikréine.  |  Bock, PE., et al. 1985. J Biol Chem. 260: 12434-43. PMID: 3850090
  13. Conformation des colorants xanthènes dans le site de liaison du sulfhydryle 1 de la myosine. 2.  |  Ajtai, K. and Burghardt, TP. 1995. Biochemistry. 34: 15943-52. PMID: 8519751

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