Date published: 2025-9-10

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4-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside (CAS 7493-95-0)

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Noms alternatifs:
p-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside
Application(s):
4-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside est un substrat chromogène utilisé pour détecter les enzymes hydrolases.
Numéro CAS:
7493-95-0
Pureté:
≥98%
Masse Moléculaire:
301.25
Formule Moléculaire:
C12H15NO8
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le 4-Nitrophényl α-D-galactopyranoside (4-NPG) est un composé synthétique constitué d'un groupe nitro attaché à un galactopyranoside. Les applications du 4-Nitrophényl α-D-galactopyranoside englobent divers domaines de recherche scientifique. Il est fréquemment utilisé comme substrat de la β-galactosidase, ce qui facilite la détection de cette enzyme dans divers contextes cellulaires et tissulaires. En outre, il a permis d'étudier la structure et la fonction des enzymes dans la voie du métabolisme du galactose. Le mécanisme d'action du 4-Nitrophényl α-D-galactopyranoside est relativement simple. Lorsqu'il est présent dans une solution aqueuse, le composé subit une hydrolyse catalysée par la β-galactosidase. Cette réaction conduit à la formation de galactose et de 4-nitrophénol. Le galactose résultant peut ensuite subir un métabolisme supplémentaire facilité par d'autres enzymes dans la voie du métabolisme du galactose.


4-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside (CAS 7493-95-0) Références

  1. Purification et caractérisation de l'alpha-galactosidase d'un champignon thermophile Thermomyces lanuginosus.  |  Puchart, V., et al. 2001. Biochim Biophys Acta. 1524: 27-37. PMID: 11078955
  2. Étude comparative de nouvelles alpha-galactosidases dans les réactions de transglycosylation.  |  Spangenberg, P., et al. 2000. Carbohydr Res. 329: 65-73. PMID: 11086687
  3. Alpha-galactosylation enzymatique d'un glucotetrasaccharide cyclique dérivé de l'alternan.  |  Biely, P., et al. 2001. Carbohydr Res. 332: 299-303. PMID: 11376609
  4. Glycosylation des résidus de sucre internes des oligosaccharides catalysée par l'alpha-galactosidase d'Aspergillus fumigatus.  |  Puchart, V. and Biely, P. 2005. Biochim Biophys Acta. 1726: 206-16. PMID: 16150549
  5. Liaison directe du sucre à LacY mesurée par transfert d'énergie de résonance.  |  Smirnova, IN., et al. 2006. Biochemistry. 45: 15279-87. PMID: 17176050
  6. Activité des α-galactosidases de Debaryomyces hansenii UFV-1 contre les dérivés α-D-galactopyranosides.  |  Viana, PA., et al. 2011. Carbohydr Res. 346: 602-5. PMID: 21345419
  7. Parcours stéréochimique de la réaction hydrolytique catalysée par l'alpha-galactosidase d'une bactérie marine adaptable au froid du genre Pseudoalteromonas.  |  Bakunina, IY., et al. 2014. Front Chem. 2: 89. PMID: 25353020
  8. Caractérisation d'une α-galactosidase acide de graines de chanvre (Cannabis sativa L.) et son application dans l'élimination des oligosaccharides de la famille du raffinose (RFO).  |  Zhang, W., et al. 2018. Acta Biochim Pol. 65: 383-389. PMID: 30188963
  9. Surexpression et caractérisation d'une nouvelle galactosidase GH4 à activité β-galactosidase de Bacillus velezensis SW5.  |  Li, N., et al. 2021. J Dairy Sci. 104: 9465-9477. PMID: 34127264
  10. Les lectines d'Asparagus racemosus et de Geodorum densiflorum induisent l'apoptose des cellules cancéreuses en modifiant l'expression des protéines et des gènes.  |  Kabir, SR., et al. 2021. Int J Biol Macromol. 191: 646-656. PMID: 34582909
  11. Identification de sites actifs doubles dans la protéine GANA-1 de Caenorhabditis elegans: un orthologue des enzymes α-GAL a et α-NAGA humaines.  |  Cheong, CSY., et al. 2022. J Biomol Struct Dyn. 1-16. PMID: 35694994
  12. Détermination des hydrolases acides dans les plaquettes humaines.  |  Dangelmaier, CA. and Holmsen, H. 1980. Anal Biochem. 104: 182-91. PMID: 6247939

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4-Nitrophenyl α-D-galactopyranoside, 100 mg

sc-220978
100 mg
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500 mg
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