Date published: 2025-9-8

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3-Acetylpyridine adenine dinucleotide (CAS 86-08-8)

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Noms alternatifs:
APAD, Oxidized
Application(s):
Numéro CAS:
86-08-8
Pureté:
≥92%
Masse Moléculaire:
662.44
Formule Moléculaire:
C22H28N6O14P2
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le 3-acétylpyridine adénine dinucléotide est un analogue du NAD avec un potentiel d'oxydation plus élevé que le NAD. Il peut remplacer le NAD en tant que cofacteur acceptant l'hydrogène dans de nombreuses réactions de déshydrogénase, par exemple la lactate déshydrogénase de Toxoplasma, Clonorchis et Plasmodium, la lipoamide déshydrogénase bactérienne, ainsi que les déshydrogénases des mammifères. Ce composé peut également agir comme accepteur de protons dans diverses réactions de transhydrogénation avec le NADH ou le NADPH.


3-Acetylpyridine adenine dinucleotide (CAS 86-08-8) Références

  1. Propriétés cinétiques et sensibilité aux inhibiteurs des lactate déshydrogénases (LDH1 et LDH2) de Toxoplasma gondii: comparaisons avec la pLDH de Plasmodium falciparum.  |  Dando, C., et al. 2001. Mol Biochem Parasitol. 118: 23-32. PMID: 11704270
  2. Cinétique de la réaction de transhydrogénase catalysée par la NADH:ubiquinone oxydoréductase mitochondriale (complexe I).  |  Zakharova, NV. 2002. Biochemistry (Mosc). 67: 651-61. PMID: 12126472
  3. Structure de la LDH1 de Toxoplasma gondii: différences entre le site actif et les lactate déshydrogénases humaines et base structurale pour une utilisation efficace de l'APAD+.  |  Kavanagh, KL., et al. 2004. Biochemistry. 43: 879-89. PMID: 14744130
  4. Clonage moléculaire et caractérisation d'un nouveau gène de lactate déshydrogénase de Clonorchis sinensis.  |  Yang, G., et al. 2006. Parasitol Res. 99: 55-64. PMID: 16479375
  5. Porteurs d'électrons artificiels pour la synthèse photoenzymatique sous lumière visible.  |  Lee, SH., et al. 2012. Chemistry. 18: 5490-5. PMID: 22488767
  6. Méthode de cycle enzymatique pour le 3-acétylpyridine adénine dinucléotide afin d'augmenter la sensibilité des méthodes enzymatiques qui utilisent cet analogue du NAD.  |  Ferrier, B. 1990. Anal Biochem. 186: 229-32. PMID: 2363493
  7. Thioredoxin Reductase-Type Ferredoxin: NADP+ Oxidoreductase of Rhodopseudomonas palustris: Caractéristiques potentiométriques et réactions avec des oxydants non physiologiques.  |  Lesanavičius, M., et al. 2022. Antioxidants (Basel). 11: PMID: 35624864
  8. L'analyse du mécanisme cinétique de la NADH peroxydase entérocoque révèle le rôle catalytique des complexes NADH avec les formes oxydées et réduites à deux électrons de l'enzyme.  |  Crane, EJ., et al. 1995. Biochemistry. 34: 14114-24. PMID: 7578008
  9. Mécanisme de transfert d'hydrure entre NADH et 3-acétylpyridine adénine dinucléotide par la pyridine nucléotide transhydrogénase d'Escherichia coli.  |  Glavas, NA. and Bragg, PD. 1995. Biochim Biophys Acta. 1231: 297-303. PMID: 7578217
  10. Activité élevée de la transhydrogénase cyclique catalysée par les domaines de liaison aux nucléotides exprimés et reconstitués de la transhydrogénase de Rhodospirillum rubrum.  |  Yamaguchi, M. and Hatefi, Y. 1997. Biochim Biophys Acta. 1318: 225-34. PMID: 9030266
  11. Tests d'ingénierie protéique d'un modèle d'homologie de la lactate déshydrogénase de Plasmodium falciparum.  |  Hewitt, CO., et al. 1997. Protein Eng. 10: 39-44. PMID: 9051732
  12. Propriétés catalytiques de la lipoamide déshydrogénase de Mycobacterium smegmatis.  |  Marcinkeviciene, J. and Blanchard, JS. 1997. Arch Biochem Biophys. 340: 168-76. PMID: 9143318
  13. La réduction de l'acétylpyridine adénine dinucléotide par le NADH: s'agit-il d'une réaction importante de la transhydrogénase translocatrice de protons ou d'un artefact ?  |  Stilwell, SN., et al. 1997. Biochim Biophys Acta. 1320: 83-94. PMID: 9186780
  14. Des mutations à la tyrosine 235 dans la région de la boucle mobile de la protéine du domaine I de la transhydrogénase de Rhodospirillum rubrum inhibent fortement le transfert d'hydrure.  |  Bizouarn, T., et al. 1997. Biochim Biophys Acta. 1320: 265-74. PMID: 9230921
  15. Spécificité du substrat et du cofacteur et inhibition sélective de la lactate déshydrogénase du parasite du paludisme P. falciparum.  |  Gomez, MS., et al. 1997. Mol Biochem Parasitol. 90: 235-46. PMID: 9497046

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25 mg
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