Date published: 2025-9-11

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13-cis Retinal (CAS 472-86-6)

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Noms alternatifs:
13-cis-Vitamin A aldehyde
Application(s):
13-cis Retinal est un isomère de tout-trans-Rétinal (sc-210778)
Numéro CAS:
472-86-6
Pureté:
≥95%
Masse Moléculaire:
284.44
Formule Moléculaire:
C20H28O
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le 13-cis-rétinal est un isomère du tout-trans-rétinal (sc-210778). Le 13-cis-rétinal, un isomère du rétinal dérivé de la vitamine A, est un composant crucial du cycle visuel, jouant un rôle fondamental dans le processus de phototransduction et de perception de la lumière. Il est converti en 11-cis rétinal par l'enzyme rétinaldéhyde isomérase, qui se lie ensuite à la protéine opsine, formant le pigment visuel rhodopsine. Lors de l'exposition à la lumière, la rhodopsine s'active, déclenchant une série de réactions biochimiques qui génèrent un signal électrique dans l'œil. En se liant aux récepteurs de l'opsine, le rétinal initie la conversion photochimique de la lumière en influx nerveux. De plus, cette molécule présente des propriétés anticancéreuses en inhibant la division cellulaire et en induisant l'apoptose.


13-cis Retinal (CAS 472-86-6) Références

  1. Métabolisme cellulaire et actions de l'acide 13-cis-rétinoïque.  |  Blaner, WS. 2001. J Am Acad Dermatol. 45: S129-35. PMID: 11606944
  2. Isomérisation du rétinal tout-trans en 13-cis dans la bactériorhodopsine adaptée à la lumière à pH acide.  |  Chen, DL., et al. 2002. J Photochem Photobiol B. 66: 188-94. PMID: 11960728
  3. Structure cristalline de l'isomère 13-cis de la bactériorhodopsine à l'état adapté à l'obscurité.  |  Nishikawa, T., et al. 2005. J Mol Biol. 352: 319-28. PMID: 16084526
  4. Photochimie bidirectionnelle de la rhodopsine microbienne antarctique: Tendance émergente à la photoisomérisation balistique à partir de l'état de repos 13-cis.  |  Malakar, P., et al. 2022. J Phys Chem Lett. 13: 8134-8140. PMID: 36000820
  5. Interactions du rétinal all-trans, 9-, 11- et 13-cis, de l'acétate all-trans-rétinyl et de l'acide rétinoïque avec la protéine humaine de liaison au rétinol et la préalbumine.  |  Horwitz, J. and Heller, J. 1973. J Biol Chem. 248: 6317-24. PMID: 4199758
  6. Formation de pigments 7-cis- et 13-cis-rétiniens par irradiation de la rhodopsine de calmar.  |  Maeda, A., et al. 1979. Biochemistry. 18: 1449-53. PMID: 427126
  7. L'isomérisation catalytique du tout-trans-rétinal en 9-cis-rétinal et 13-cis-rétinal.  |  Futterman, S. and Rollins, MH. 1973. J Biol Chem. 248: 7773-9. PMID: 4750425
  8. Spectres Raman de résonance du photoproduit primaire de la bactériorhodopsine: preuve de l'existence d'un chromophore rétinal 13-cis déformé.  |  Braiman, M. and Mathies, R. 1982. Proc Natl Acad Sci U S A. 79: 403-7. PMID: 6281770
  9. Raison de l'absence d'adaptation à la lumière et à l'obscurité dans la phoborhodopsine de pharaonis: reconstitution avec du 13-cis-rétinal.  |  Hirayma, J., et al. 1995. FEBS Lett. 364: 168-70. PMID: 7750563
  10. Rétinal déshydrogénase cytosolique du foie de rat: comparaison des substrats 13-cis-, 9-cis- et tout-trans-rétinal et effets des protéines cellulaires de liaison aux rétinoïdes et de l'acide rétinoïque sur l'activité.  |  el Akawi, Z. and Napoli, JL. 1994. Biochemistry. 33: 1938-43. PMID: 8110799
  11. RÉACTION PHOTOCHIMIQUE DE LA 13-CIS-BACTÉRIORHODOPSINE ÉTUDIÉE PAR SPECTROPHOTOMÉTRIE À BASSE TEMPÉRATURE  |   and Tatsuo Iwasa, Fumio Tokunaga, Tǒru Yoshizawa. April 1981. Photochemistry and Photobiology. Volume33, Issue4: Pages 539-545.
  12. Analyse vibrationnelle du chromophore 13-cis-rétinal dans la bactériorhodopsine adaptée à l'obscurité  |  Steven O. Smith, Johannes A. Pardoen, Johan. Lugtenburg, and Richard A. Mathies. 1987. J. Phys. Chem., 91, 4,: 804–819.
  13. Spectres vibrationnels dans l'infrarouge lointain du rétinal tout-trans, 9-cis et 13-cis mesurés par spectroscopie THz dans le domaine temporel  |  . December 2000,. Chemical Physics Letters. Volume 332, Issues 3–4, 22: Pages 389-395.

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