Les inhibiteurs chimiques de ZSCAN12 peuvent affecter sa fonction en modifiant l'état de phosphorylation de la protéine ou de ses facteurs de régulation. La forskoline, l'IBMX et le Dibutyryl-cAMP peuvent augmenter les niveaux d'AMPc dans les cellules, ce qui active la protéine kinase A (PKA). La PKA est connue pour son rôle dans la phosphorylation de diverses protéines, y compris celles impliquées dans la régulation des facteurs de transcription comme ZSCAN12. En augmentant la phosphorylation de ces facteurs de régulation, la PKA peut accroître l'activité de ZSCAN12. En revanche, l'IBMX agit en inhibant les phosphodiestérases, ce qui entraîne une accumulation d'AMPc et une activation ultérieure de la PKA, affectant indirectement l'activité de ZSCAN12.
Inversement, des produits chimiques tels que l'acide okadaïque, la caliculine A et la cantharidine inhibent les protéines phosphatases telles que PP1 et PP2A, ce qui entraîne une diminution des processus de déphosphorylation au sein de la cellule. Cette inhibition entraîne un état de phosphorylation plus élevé des protéines cellulaires, qui peuvent inclure celles impliquées dans la régulation de l'activité de ZSCAN12. Les niveaux de phosphorylation élevés peuvent maintenir ou renforcer l'activité de ZSCAN12. En outre, des composés comme le PMA et l'anisomycine activent différentes kinases, à savoir la protéine kinase C (PKC) et les protéines kinases activées par le stress (y compris JNK et p38 MAPK), respectivement. Ces kinases phosphorylent une large gamme de substrats, influençant potentiellement l'activité de ZSCAN12 en modifiant l'état de phosphorylation des protéines qui interagissent avec ZSCAN12 ou le régulent. L'acide phosphatidique, par son rôle de second messager lipidique, peut activer la voie de signalisation mTOR, ce qui a également des implications pour la régulation des facteurs de transcription et peut influencer l'activité fonctionnelle de ZSCAN12.
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