Les activateurs chimiques de ZNF714 peuvent engager diverses voies cellulaires pour faciliter l'activation fonctionnelle de cette protéine à doigt de zinc. Les ions zinc, fournis par le chlorure de zinc, sont cruciaux pour l'intégrité structurelle des domaines à doigt de zinc de ZNF714, assurant un repliement et une fonction corrects. La forskoline et le Dibutyryl-cAMP augmentent les niveaux intracellulaires d'AMPc, activant la protéine kinase A (PKA), qui a alors la capacité de phosphoryler ZNF714, conduisant à son activation. De même, le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC), qui peut phosphoryler et donc activer le ZNF714 s'il contient des sites de consensus PKC. L'ionomycine et la thapsigargin augmentent les niveaux de calcium intracellulaire et l'activation subséquente des kinases dépendantes du calcium peut entraîner la phosphorylation et l'activation de ZNF714. L'anisomycine, en activant la voie MAPK/ERK, contribue également à l'activation de ZNF714 par phosphorylation par les kinases de cette cascade de signalisation.
Des inhibiteurs comme la caliculine A et l'acide okadaïque, en bloquant la déphosphorylation de ZNF714, peuvent maintenir ZNF714 dans un état actif. Le LY294002, bien qu'étant principalement un inhibiteur de PI3K, peut indirectement provoquer l'activation de kinases qui phosphorylent et activent ZNF714. Le bisindolylmaléimide I, en tant qu'inhibiteur de la PKC, active paradoxalement des voies alternatives qui peuvent conduire à l'activation de ZNF714. De même, le H-89 inhibe la PKA mais peut provoquer une activation compensatoire d'autres kinases susceptibles d'activer ZNF714. L'activation de ZNF714 par ces produits chimiques implique des interactions directes avec les composants des voies de signalisation ou des effets indirects dus à des mécanismes compensatoires dans l'environnement cellulaire, garantissant que ZNF714 atteint son état activé par la phosphorylation ou la stabilisation de sa structure.
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