Inhibiteurs ZNF320

Les inhibiteurs courants du ZNF320 comprennent, entre autres, la chélérythrine CAS 34316-15-9, le SB 203580 CAS 152121-47-6, le LY 294002 CAS 154447-36-6, le PD 98059 CAS 167869-21-8 et le SP600125 CAS 129-56-6.

Les inhibiteurs chimiques du ZNF320 peuvent agir par différents mécanismes pour réguler sa fonction en modifiant son état de phosphorylation. La chélérythrine et le H-89 sont des inhibiteurs de la protéine kinase C (PKC) et de la protéine kinase A (PKA), respectivement. La PKC et la PKA sont des kinases qui peuvent phosphoryler une large gamme de substrats, y compris des protéines comme ZNF320, ce qui peut modifier leur activité. L'inhibition de ces kinases par la chélérythrine et le H-89 peut donc entraîner une réduction de la phosphorylation de ZNF320, ce qui affecte sa fonction. De même, le SB203580, en ciblant la MAPK p38, et le PD98059 et l'U0126, qui ciblent tous deux la MEK, peuvent inhiber la cascade de phosphorylation susceptible d'affecter l'activité du ZNF320. L'inhibition de ces kinases empêche la phosphorylation qui est souvent nécessaire à l'activation de nombreuses protéines dans les voies de signalisation cellulaires.

D'autres inhibiteurs comme le LY294002 et la Rapamycine ciblent les kinases en amont telles que PI3K et mTOR, respectivement. Ce faisant, ils peuvent supprimer l'activation des kinases en aval qui peuvent être impliquées dans la régulation de ZNF320, inhibant ainsi son activité. De plus, SP600125 inhibe JNK et PP2 cible les tyrosines kinases de la famille Src, toutes deux impliquées dans différentes voies de signalisation qui peuvent phosphoryler et donc réguler la fonction de protéines telles que ZNF320. Le dasatinib, qui inhibe les kinases à large spectre, peut également réduire la phosphorylation de ZNF320 en inhibant diverses tyrosines kinases. La staurosporine, un autre inhibiteur à large spectre, peut affecter plusieurs kinases et donc inhiber largement les événements de phosphorylation qui affecteraient autrement la fonction du ZNF320. Enfin, l'inhibition du protéasome par le bortézomib peut indirectement affecter la stabilité et la localisation de ZNF320 en provoquant une accumulation de protéines ubiquitinées, qui peuvent inclure celles impliquées dans la régulation de ZNF320.