ZBTB3 Activateurs

Les activateurs ZBTB3 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1, l'A23187 CAS 52665-69-7 et l'azélnidipine CAS 123524-52-7.

ZBTB3 peut influencer son activité par le biais de diverses voies de signalisation intracellulaires qui modulent les états de phosphorylation des protéines. La forskoline, en stimulant directement l'adénylate cyclase, augmente les niveaux d'AMPc dans la cellule, ce qui active la protéine kinase A (PKA). Cette activation peut conduire à la phosphorylation de protéines dans la cellule, ce qui modifie leur fonction et leurs interactions. Dans le contexte de ZBTB3, s'il s'agit d'un substrat de la PKA ou si son activité est régulée par la phosphorylation médiée par la PKA, l'action de la forskoline entraînerait l'activation de ZBTB3. De même, le Dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc perméable aux cellules, active également la PKA, ce qui peut conduire à la phosphorylation et à l'activation subséquente de ZBTB3. Des composés comme l'IBMX, qui inhibe les phosphodiestérases, peuvent indirectement favoriser l'activation de la PKA en empêchant la dégradation de l'AMPc, ce qui maintient son activité et influence potentiellement l'activation de ZBTB3.

D'autres composés activent ZBTB3 par différents mécanismes impliquant la signalisation calcique. L'Ionomycine et l'A23187, tous deux ionophores calciques, augmentent les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui peut activer diverses protéines dépendantes du calcium capables de modifier l'activité de ZBTB3. Le FPL 64176 et la thapsigargin augmentent également les concentrations de calcium intracellulaire, le FPL 64176 en activant les canaux calciques et la thapsigargin en inhibant la Ca2+-ATPase du sarco/réticulum endoplasmique (SERCA). Le calcium élevé déclenche des cascades de signalisation en aval qui peuvent conduire à la phosphorylation ou à d'autres modifications post-traductionnelles de ZBTB3. Les esters de phorbol comme le PMA et le TPA activent la protéine kinase C (PKC), qui peut phosphoryler des substrats régulant l'activité de ZBTB3. En outre, l'acide okadaïque, en inhibant les protéines phosphatases PP1 et PP2A, peut augmenter les niveaux de phosphorylation des protéines dans la cellule, qui pourraient inclure ZBTB3 ou ses protéines régulatrices, modulant ainsi son activité. Inversement, le BIM, un inhibiteur de la PKC, peut également activer la PKC à certaines concentrations, et cette double activité pourrait avoir des implications pour l'activation de ZBTB3 par le biais d'événements de phosphorylation.