Date published: 2025-9-11

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Inhibiteurs XTP3TPA

Les inhibiteurs courants de l'XTP3TPA comprennent, entre autres, le Triptolide CAS 38748-32-2, l'AICAR CAS 2627-69-2, l'acide mycophénolique CAS 24280-93-1, la Ribavirine CAS 36791-04-5 et l'Hydroxyurée CAS 127-07-1.

XTP3TPA, également connue sous le nom de Xylose transporter protein 3 (XTP3TPA), est une protéine membranaire cruciale impliquée dans le transport du xylose à travers les membranes cellulaires. Le xylose est un monosaccharide qui joue un rôle important dans diverses voies métaboliques, en particulier dans la biosynthèse des nucléotides et des glycoprotéines. En tant que protéine de transport, XTP3TPA facilite le mouvement des molécules de xylose à travers les membranes cellulaires, ce qui permet son absorption et son utilisation dans la cellule.

L'inhibition de XTP3TPA implique la perturbation de sa fonction de transport normale, ce qui entraîne une altération du transport du xylose à travers les membranes cellulaires. Cette inhibition peut se produire par différents mécanismes, tels que l'inhibition compétitive, où une molécule entre en compétition avec le xylose pour les sites de liaison de l'XTP3TPA, bloquant ainsi son activité. En outre, une inhibition non compétitive peut se produire, lorsqu'une molécule se lie au XTP3TPA sur un site distinct du site de liaison du xylose, modifiant la conformation de la protéine et empêchant son bon fonctionnement. En outre, une inhibition allostérique peut se produire, lorsqu'une molécule se lie à un site de régulation sur XTP3TPA, provoquant un changement de conformation qui entrave le transport du xylose. Globalement, l'inhibition de l'XTP3TPA perturbe l'absorption cellulaire normale du xylose, ce qui a un impact sur divers processus métaboliques dépendant de la disponibilité du xylose dans la cellule.

Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Triptolide

38748-32-2sc-200122
sc-200122A
1 mg
5 mg
$88.00
$200.00
13
(1)

Le triptolide agit comme un inhibiteur de la xanthine oxydase grâce à sa capacité à former des complexes stables avec l'enzyme, perturbant ainsi son activité catalytique. Les régions hydrophobes et polaires uniques du composé permettent des interactions sélectives avec les résidus d'acides aminés, ce qui entraîne une modification de la conformation de l'enzyme. En outre, sa capacité à s'engager dans une liaison hydrogène renforce l'efficacité de sa liaison, ce qui a un impact sur la cinétique de la réaction et influence les voies métaboliques. Ce comportement à multiples facettes met en évidence son rôle complexe dans les processus biochimiques.