XAGE-5 Activateurs

Les activateurs courants du XAGE-5 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le PMA CAS 16561-29-8, l'Ionomycine CAS 56092-82-1 et le 8-Bromo-cAMP CAS 76939-46-3.

L'activation de XAGE-5 peut être médiée par la modulation des voies de signalisation intracellulaires qui influencent son état de phosphorylation. La phosphorylation est une modification post-traductionnelle essentielle qui peut altérer l'activité d'une protéine. Les composés qui augmentent les niveaux d'AMPc intracellulaire le font en activant l'adénylyl cyclase ou en inhibant les phosphodiestérases, qui dégradent l'AMPc. L'augmentation de l'AMPc qui en résulte active la protéine kinase A (PKA), une kinase qui phosphoryle les résidus sérine et thréonine sur les protéines cibles. Cette kinase est un acteur central de la signalisation cellulaire et peut conduire à l'activation de protéines en aval. De même, les composés qui imitent l'AMPc peuvent activer directement la PKA, qui à son tour peut phosphoryler et activer des protéines qui font partie de la machinerie cellulaire. Les ionophores calciques, en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, peuvent activer des kinases dépendantes du calcium telles que la protéine kinase C (PKC) et les kinases dépendantes de la calmoduline. Ces kinases phosphorylent également les protéines, affectant ainsi potentiellement leur activité, y compris l'activation de XAGE-5.

L'inhibition des protéines phosphatases contribue à l'activation des protéines en maintenant leur état phosphorylé. Les inhibiteurs des sérine/thréonine phosphatases empêchent la déphosphorylation des protéines, ce qui les maintient dans un état activé. Ce mécanisme garantit qu'une fois que le XAGE-5 est phosphorylé, il reste actif plus longtemps. Une autre façon de moduler l'état de phosphorylation des protéines consiste à utiliser des composés qui activent directement la PKC, qui phosphoryle une variété de protéines, dont potentiellement le XAGE-5. En outre, les protéines kinases activées par le stress (SAPK), qui sont activées en réponse à divers signaux de stress, peuvent phosphoryler un large éventail de cibles cellulaires.