USP17L2 Activateurs

Les activateurs USP17L2 courants comprennent, entre autres, le resvératrol CAS 501-36-0, la curcumine CAS 458-37-7, la quercétine CAS 117-39-5, la génistéine CAS 446-72-0 et le D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7.

Le membre 2 de la famille des protéases spécifiques à l'ubiquitine 17 (USP17L2), généralement abrégé en USP17L2, est une protéine codée par le gène USP17L2 chez l'homme. Elle fait partie de la famille des protéases spécifiques de l'ubiquitine (USP), un vaste groupe de protéines qui jouent un rôle essentiel dans la dégradation, la régulation et la signalisation des protéines.L'USP17L2, comme les autres USP, fonctionne comme une enzyme de désubiquitinisation (DUB). Les DUB sont responsables de l'élimination des molécules d'ubiquitine des protéines. Le système ubiquitine-protéasome est une voie critique pour la dégradation des protéines dans les cellules, fonctionnant comme un mécanisme de régulation pour de nombreux processus cellulaires, y compris le cycle cellulaire, la réparation de l'ADN et la transduction des signaux.

L'action spécifique de USP17L2 dans le processus de désubiquitination contribue à la régulation du renouvellement et de la fonction des protéines, ce qui a un impact sur la croissance et la survie des cellules. Elle est également impliquée dans la modulation de l'activité d'autres protéines, influençant leur stabilité, leur localisation et leurs interactions. La recherche a suggéré un lien entre USP17L2 et d'autres membres de la famille USP17 et les maladies inflammatoires et le cancer, en raison de leur rôle dans la croissance et la division cellulaires. La dérégulation des enzymes de désubiquitinisation peut conduire à une prolifération cellulaire incontrôlée, caractéristique de nombreux cancers. En résumé, USP17L2 est une protéine ayant des implications significatives dans divers processus cellulaires et maladies.