Les inhibiteurs de l'UFD1 représentent une classe de composés chimiques qui ciblent spécifiquement la protéine UFD1, un composant crucial du complexe de dégradation de la fusion de l'ubiquitine 1 (UFD1). Le complexe UFD1 joue un rôle essentiel dans le système ubiquitine-protéasome, qui est responsable de la dégradation régulée des protéines cellulaires. Le système ubiquitine-protéasome sert de mécanisme de contrôle de la qualité en identifiant et en éliminant les protéines endommagées ou indésirables, ce qui permet de maintenir l'homéostasie cellulaire. UFD1 et son partenaire d'interaction NPL4 forment un complexe hétérodimérique qui facilite la reconnaissance et l'acheminement des substrats ubiquitinés vers le protéasome en vue de leur dégradation.
L'UFD1, par le biais d'agents chimiques spécifiques, perturbe le fonctionnement normal du complexe UFD1, ce qui entraîne une perturbation du système ubiquitine-protéasome. Cette perturbation peut entraîner l'accumulation de protéines ubiquitinées dans la cellule, compromettant ainsi sa capacité à maintenir le contrôle de la qualité des protéines. Les conséquences de l'inhibition de l'UFD1 sont complexes et impliquent des voies moléculaires complexes liées à la dégradation des protéines et à la régulation cellulaire. Les chercheurs étudient activement les implications potentielles des inhibiteurs de l'UFD1 dans la compréhension des processus cellulaires fondamentaux et explorent les ramifications plus larges de la modulation du système ubiquitine-protéasome.
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