Inhibiteurs Ubr2

Les inhibiteurs courants de l'Ubr2 comprennent, entre autres, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, le bortézomib CAS 179324-69-7, l'époxomicine CAS 134381-21-8, la lactacystine CAS 133343-34-7 et le PI 1840 CAS 1401223-22-0.

En ce qui concerne la classe chimique des inhibiteurs d'Ubr2, il convient de préciser qu'il n'existe pas de classe établie de produits chimiques spécifiquement reconnus comme inhibiteurs d'Ubr2. Les produits chimiques énumérés ci-dessus sont plutôt des inhibiteurs du protéasome ou des composés qui influencent les voies de dégradation des protéines, ce qui affecte indirectement l'activité d'Ubr2. Ubr2 est une ubiquitine ligase E3 qui fonctionne au sein du système ubiquitine-protéasome pour marquer les protéines en vue de leur dégradation. Les inhibiteurs du protéasome tels que le MG132, le bortézomib, l'époxomicine, la lactacystine, le PI-1840, le MLN2238, le carfilzomib, l'oprozomib et le Velcade sont généralement de petites molécules qui se lient de manière réversible ou irréversible aux sites catalytiques du protéasome. Leur action peut conduire à l'accumulation de protéines dans la cellule, qui peuvent inclure celles impliquées dans les voies de signalisation régulées par Ubr2. Cette accumulation peut entraîner une altération de la dynamique de signalisation et moduler indirectement l'activité d'Ubr2. Des composés comme le salubrinal, qui inhibent des processus cellulaires comme la déphosphorylation de l'eIF2α, peuvent déclencher un stress du réticulum endoplasmique et affecter par la suite les voies de dégradation des protéines. La Withaferin A et la Chloroquine agissent sur différents aspects de la gestion des protéines cellulaires; la Withaferin A perturbe l'activité protéasomale et la Chloroquine inhibe l'autophagie, une autre voie de dégradation des protéines. Ces mécanismes peuvent entraîner une augmentation des niveaux de certaines protéines dans la cellule, ce qui pourrait modifier le paysage fonctionnel dans lequel Ubr2 opère.