TRP14, également connue sous le nom de Thioredoxin-related protein 14, est une petite protéine de 14 kDa appartenant à la famille des thiorédoxines, qui joue un rôle essentiel dans le maintien de l'état d'oxydoréduction des cellules. Caractérisée par un site actif conservé et une implication dans le contrôle thiol-redox, TRP14 fonctionne spécifiquement dans la réduction d'autres protéines par échange de cystéine thiol-disulfure, participant ainsi à la défense cellulaire contre le stress oxydatif. Contrairement aux thiorédoxines classiques, TRP14 ne possède pas de pli thiorédoxine typique, ce qui suggère un mécanisme unique et une spécificité pour ses substrats.
L'activité de la TRP14 est essentielle pour la régulation de divers processus biologiques, notamment la croissance cellulaire, l'apoptose et la réponse immunitaire. Son expression est souvent régulée par des conditions de stress oxydatif, et elle peut être impliquée dans la réponse cellulaire à ce stress, en aidant à protéger les cellules des dommages causés par les espèces réactives de l'oxygène (ROS). En tant qu'antioxydant, TRP14 peut interagir avec les résidus cystéine oxydés des protéines cibles et les réduire, rétablissant ainsi leur fonction et maintenant l'homéostasie cellulaire. Les rôles physiologiques précis et les mécanismes de régulation de TRP14 sont encore en cours d'élucidation, mais il devient clair que TRP14 est un acteur important dans le réseau complexe de régulation redox cellulaire.
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