Inhibiteurs TRIM31

Les inhibiteurs courants de TRIM31 comprennent, sans s'y limiter, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la lactacystine CAS 133343-34-7, l'époxomicine CAS 134381-21-8, le bortézomib CAS 179324-69-7 et le carfilzomib CAS 868540-17-4.

Les inhibiteurs chimiques de TRIM31 peuvent entraver sa fonction en ciblant le système ubiquitine-protéasome, qui fait partie intégrante du rôle de TRIM31 dans l'ubiquitination des protéines et leur dégradation ultérieure. Le MG-132 est l'un de ces inhibiteurs qui empêche le protéasome de décomposer les protéines, ce qui peut indirectement inhiber la fonction de TRIM31 en permettant à ses substrats de s'accumuler. De même, la Lactacystine offre une inhibition en se liant de manière irréversible au protéasome, contrecarrant ainsi le processus de dégradation essentiel aux activités de régulation de TRIM31. L'époxomicine, un produit chimique capable de modifier l'activité du protéasome, perturbe le fonctionnement normal du protéasome, affectant ainsi la voie dans laquelle TRIM31 opère. Le bortézomib, un autre inhibiteur du protéasome, peut se lier à la sous-unité 26S du protéasome, ce qui peut entraver la capacité de TRIM31 à assurer la dégradation des protéines.

En outre, le carfilzomib peut exercer ses effets inhibiteurs en se liant de manière irréversible au protéasome 20S, influençant ainsi la fonctionnalité de TRIM31 dans la voie de dégradation. L'oprozomib, qui cible l'activité CT-L du protéasome, peut entraver les processus de renouvellement des protéines qui sont facilités par TRIM31. Le marizomib est également connu pour se lier au protéasome 20S, ce qui pourrait interférer avec le catabolisme des protéines dans lequel TRIM31 est impliqué. L'ixazomib, en inhibant sélectivement le protéasome 20S, peut avoir un impact sur les fonctions de régulation des protéines que TRIM31 est connu pour contrôler. Le delanzomib entrave l'activité de type chymotrypsine du protéasome, créant un goulot d'étranglement dans la voie où TRIM31 exerce son effet. Le nelfinavir, identifié à l'origine comme un inhibiteur de protéase, peut par inadvertance entraver les voies de dégradation protéasomique, ce qui serait crucial pour l'expression fonctionnelle de l'activité de TRIM31. La Withaferin A et le Celastrol, tous deux connus pour interférer avec l'activité protéasomale, peuvent perturber le processus de dégradation essentiel à la fonction de TRIM31, entraînant l'accumulation de protéines qui seraient autrement ubiquitinées et dégradées par TRIM31.