TRABID, ou TRAF-binding domain, est une enzyme qui appartient à la famille des enzymes deubiquitinantes (DUB). L'ubiquitination, qui consiste à ajouter des molécules d'ubiquitine aux protéines, est une modification post-traductionnelle qui peut dicter différents destins à une protéine, notamment sa dégradation, sa localisation ou son activité. Les enzymes de désubiquitinisation, comme TRABID, contrecarrent ce processus en éliminant les moitiés d'ubiquitine, jouant ainsi un rôle essentiel dans le maintien de l'homéostasie des protéines cellulaires et dans la régulation des fonctions des protéines. TRABID reconnaît et clive spécifiquement les chaînes de polyubiquitine liées à K63, qui sont souvent associées à des voies de signalisation plutôt qu'à la dégradation des protéines. Cette sélectivité souligne le rôle de TRABID dans le réglage fin des cascades de signalisation cellulaire.
Les activateurs TRABID sont un groupe de composés chimiques qui renforcent l'activité de l'enzyme TRABID. En augmentant l'activité de TRABID, ces activateurs peuvent potentiellement influencer l'équilibre de l'ubiquitination et de la désubiquitination au sein de la cellule, en particulier en ce qui concerne les protéines modifiées par des chaînes de polyubiquitine liées à K63. Par conséquent, les processus cellulaires et les voies de signalisation régulés par l'ubiquitination liée à K63 pourraient être affectés par la présence et l'activité de ces activateurs. Étant donné le rôle central de l'ubiquitination dans la modulation de la fonction et de la signalisation des protéines, les activateurs TRABID constituent un outil intéressant pour étudier cette dynamique cellulaire. Leur capacité à moduler l'état d'ubiquitination des protéines peut aider à élucider les rôles nuancés de l'ubiquitination dans les processus cellulaires et la façon dont les déséquilibres dans ce système peuvent avoir un impact sur la santé et la fonction cellulaires.
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