Les activateurs TCP-1 γ (T-complex protein 1 gamma) appartiennent à une classe chimique spécifique de petites molécules connues pour leur capacité à moduler l'activité de TCP-1 γ, une protéine impliquée dans des processus cellulaires cruciaux. Ces activateurs se caractérisent par leur structure chimique et leur mécanisme d'action uniques. La protéine TCP-1 γ, également appelée CCT3 (chaperonin containing TCP1, subunit 3), est une sous-unité du complexe annulaire TCP-1, qui fait partie de la famille des protéines chaperonines. Les chaperonines jouent un rôle fondamental dans le repliement des protéines et le contrôle de la qualité au sein des cellules en contribuant au repliement correct des polypeptides naissants et en facilitant le repliement des protéines mal repliées.
Les activateurs de TCP-1 γ sont conçus pour interagir spécifiquement avec TCP-1 γ, ce qui entraîne des changements dans sa conformation ou son activité. Ces composés chimiques peuvent exercer leurs effets par le biais de divers mécanismes, tels que la liaison à TCP-1 γ sur des sites allostériques ou la modulation de ses modifications post-traductionnelles. L'altération de l'activité de TCP-1 γ peut avoir des conséquences considérables dans la cellule, en influençant le repliement et la stabilité des protéines clientes impliquées dans les processus cellulaires, y compris la division cellulaire, la transduction des signaux et l'organisation du cytosquelette. En ciblant TCP-1 γ, ces activateurs peuvent donner un aperçu des mécanismes de régulation complexes qui régissent l'homéostasie des protéines et la fonction cellulaire, ce qui en fait des outils précieux pour la recherche en biologie moléculaire et en biologie cellulaire. Les scientifiques explorent activement les mécanismes précis et les applications potentielles des activateurs de TCP-1 γ afin de mieux comprendre comment ils peuvent influencer les processus cellulaires et de découvrir de nouvelles idées sur le repliement des protéines et la régulation cellulaire.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
ATP | 56-65-5 | sc-507511 | 5 g | $17.00 | ||
L'ATP est une source d'énergie primaire pour de nombreux processus cellulaires, y compris le repliement des protéines. Dans le contexte de TCP-1 γ, l'ATP fournit l'énergie nécessaire aux changements de conformation du complexe de chaperonine, ce qui lui permet de capturer, plier et libérer efficacement les substrats protéiques. L'hydrolyse de l'ATP entraîne l'ouverture et la fermeture du couvercle de la chaperonine, ce qui facilite l'encapsulation et le repliement du substrat. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Les ions magnésium (Mg2+) sont des cofacteurs essentiels à l'hydrolyse de l'ATP. Ils stabilisent l'état de transition de l'ATP pendant l'hydrolyse, assurant ainsi un transfert d'énergie efficace au sein du complexe de chaperonine. La présence de MgCl2 renforce l'activité catalytique de TCP-1 γ en soutenant les réactions de repliement des protéines entraînées par l'ATP. | ||||||
Guanosine 5′-triphosphate trisodium salt | 36051-31-7 | sc-215111 sc-215111A | 10 mg 25 mg | $45.00 $70.00 | ||
Le GTP peut activer TCP-1 γ d'une manière analogue à l'ATP. Bien que le GTP soit plus souvent associé à des processus tels que la traduction et la transduction des signaux, il peut également soutenir le repliement des protéines médié par les chaperonines en fournissant de l'énergie et en facilitant les changements de conformation. | ||||||
Dimethyl Sulfoxide (DMSO) | 67-68-5 | sc-202581 sc-202581A sc-202581B | 100 ml 500 ml 4 L | $30.00 $115.00 $900.00 | 136 | |
Le DMSO peut affecter l'activité de TCP-1 γ en modifiant l'environnement du solvant. Il peut augmenter la solubilité des substrats protéiques hydrophobes, les rendant plus accessibles au repliement assisté par les chaperonines. | ||||||
Sodium Chloride | 7647-14-5 | sc-203274 sc-203274A sc-203274B sc-203274C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $18.00 $23.00 $35.00 $65.00 | 15 | |
Le chlorure de sodium peut influencer TCP-1 γ en modulant la force ionique de la solution. Les changements de concentration en sel peuvent avoir un impact sur la stabilité des protéines et les interactions au sein du complexe de chaperonine, affectant indirectement son activité. au sein du complexe de chaperonine. | ||||||