Les activateurs de la Syne-4 agissent principalement en influençant l'état de phosphorylation des protéines impliquées dans l'organisation du cytosquelette d'actine, un processus dans lequel la Syne-4 joue un rôle important. Plusieurs de ces activateurs, dont la forskoline et l'IBMX, augmentent les niveaux d'AMPc dans les cellules, ce qui active ensuite la protéine kinase A (PKA). La PKA activée peut phosphoryler des protéines impliquées dans l'organisation du cytosquelette d'actine, ce qui renforce indirectement l'activité de la Syne-4. L'anisomycine, un autre activateur, déclenche la voie de la protéine kinase activée par le stress (SAPK)/JNK, qui est impliquée dans l'organisation du cytosquelette d'actine, renforçant indirectement la fonction de la Syne-4. Le dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc perméable à la membrane, produit un effet similaire en activant la PKA.
Certains activateurs de la Syne-4 agissent en inhibant les protéines phosphatases et en maintenant l'état de phosphorylation des protéines impliquées dans l'organisation du cytosquelette d'actine. L'acide okadaïque et la caliculine A inhibent les protéines phosphatases 1 et 2A, maintenant ainsi indirectement l'état actif de la Syne-4 et renforçant son rôle dans le processus. La ciclosporine A, un inhibiteur de la calcineurine, une phosphatase, remplit une fonction similaire. D'autres activateurs, comme le H-89, la staurosporine, la rapamycine et le chlorure de lithium, influencent différentes kinases qui peuvent affecter la phosphorylation des protéines impliquées dans l'organisation du cytosquelette d'actine, renforçant ainsi indirectement le rôle de la Syne-4 dans ce processus.
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