Les activateurs chimiques de SRBD1 peuvent utiliser différents mécanismes pour améliorer la fonction de la protéine. Le phorbol 12-myristate 13-acétate est un puissant activateur de la protéine kinase C (PKC), qui peut directement phosphoryler SRBD1, entraînant son activation fonctionnelle. Cette phosphorylation par la PKC sert d'interrupteur moléculaire pour activer l'activité de SRBD1. De même, la forskoline agit en augmentant les niveaux d'AMPc, ce qui active la protéine kinase A (PKA). La PKA peut alors cibler la phosphorylation de SRBD1, ce qui l'active. L'ionomycine agit en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui active les kinases dépendantes du calcium et de la calmoduline. Ces kinases ont la capacité de phosphoryler SRBD1, ce qui entraîne son activation. L'acide okadaïque est un autre produit chimique qui contribue à l'activation de SRBD1 en inhibant les protéines phosphatases, ce qui maintient SRBD1 dans un état phosphorylé et actif. L'anisomycine agit par l'activation des protéines kinases activées par le stress, ce qui peut également conduire à la phosphorylation et à l'activation subséquente de SRBD1.
En outre, le facteur de croissance épidermique initie une cascade de signalisation impliquant des récepteurs tyrosine kinases qui conduisent à l'activation de diverses kinases intracellulaires, qui peuvent ensuite activer SRBD1 par phosphorylation. La caliculine A, apparentée à l'acide okadaïque, entrave les protéines phosphatases, ce qui entraîne une phosphorylation et une activation prolongées de SRBD1. La thapsigargin perturbe les réserves de calcium dans le réticulum endoplasmique, entraînant une cascade d'événements qui peuvent favoriser l'activation des kinases qui phosphorylent SRBD1. La Brefeldine A perturbe la structure et la fonction de l'appareil de Golgi, influençant les voies de signalisation qui conduisent finalement à l'activation des kinases capables de phosphoryler SRBD1. L'acide zolédronique interrompt la synthèse du pyrophosphate de farnésyle, une molécule clé de la voie du mévalonate, ce qui peut conduire à l'activation de kinases capables de phosphoryler SRBD1. Le dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc, active directement la PKA qui, à son tour, peut phosphoryler et activer SRBD1. Enfin, la sphingosine 1-phosphate active ses récepteurs, entraînant une cascade d'événements de signalisation qui peuvent aboutir à l'activation de kinases ayant la capacité de phosphoryler et d'activer SRBD1.
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