Inhibiteurs SOD-2

Les inhibiteurs courants de la SOD-2 comprennent, entre autres, la doxorubicine CAS 23214-92-8, le chlorure de paraquat CAS 1910-42-5, la roténone CAS 83-79-4, le 2-désoxy-D-glucose CAS 154-17-6 et l'actinomycine D CAS 50-76-0.

La superoxyde dismutase 2 (SOD-2), également appelée superoxyde dismutase manganèse mitochondriale (MnSOD), est une enzyme intégrale située dans les mitochondries, les centrales énergétiques de la cellule. Son rôle principal est de protéger ces organites en catalysant la dismutation des radicaux superoxydes en oxygène moléculaire et en peroxyde d'hydrogène. Étant donné que les mitochondries sont des sites centraux pour le transport des électrons et la phosphorylation oxydative, elles sont sensibles à la production d'espèces réactives de l'oxygène (ERO), en particulier l'anion superoxyde. Les ROS peuvent faire des ravages sur les composants cellulaires, en endommageant les protéines, les lipides et l'ADN. La présence de la SOD-2 garantit que ces radicaux superoxydes délétères sont rapidement convertis en espèces moins réactives, jouant ainsi un rôle essentiel dans le maintien de l'intégrité et de la fonctionnalité des mitochondries.

Les inhibiteurs de la SOD-2 sont des composés qui réduisent spécifiquement l'activité de l'enzyme SOD-2. Ce faisant, ils peuvent moduler les niveaux de radicaux superoxydes dans les mitochondries. La conception et l'exploration des inhibiteurs de la SOD-2 découlent de la compréhension de la structure de l'enzyme et de son site actif, qui contient un ion manganèse essentiel à son activité catalytique. Diverses entités moléculaires, des petites molécules organiques aux composés plus complexes, ont été étudiées pour leur capacité à inhiber la SOD-2. Les mécanismes d'action de ces inhibiteurs vont de la chélation de l'ion manganèse, empêchant sa participation à la catalyse, à la modification de la conformation de l'enzyme, la rendant inactive.