Inhibiteurs SH3RF2

Les inhibiteurs courants de SH3RF2 comprennent, sans s'y limiter, Staurosporine CAS 62996-74-1, U-0126 CAS 109511-58-2, LY 294002 CAS 154447-36-6, SP600125 CAS 129-56-6 et SB 203580 CAS 152121-47-6.

Les inhibiteurs de SH3RF2 sont une classe de composés chimiques qui ciblent spécifiquement la protéine RING finger 2 à domaine SH3 (SH3RF2), une protéine d'échafaudage multifonctionnelle impliquée dans diverses voies de signalisation. SH3RF2 contient à la fois un domaine SH3, qui facilite les interactions protéine-protéine, et un domaine RING finger, qui est généralement associé à l'activité ubiquitine ligase. SH3RF2 joue un rôle essentiel dans la régulation de la signalisation cellulaire en interagissant avec des protéines clés impliquées dans des processus tels que la croissance cellulaire, la différenciation et l'apoptose. Sa capacité à moduler ces voies passe principalement par la formation de complexes protéiques, qui servent de plates-formes pour la transmission des signaux des récepteurs aux effecteurs en aval. Le mécanisme d'action des inhibiteurs de SH3RF2 consiste à se lier aux domaines SH3 ou RING, ce qui empêche SH3RF2 de former des complexes protéiques fonctionnels ou de jouer son rôle de régulateur de l'ubiquitination. En inhibant ces interactions, les inhibiteurs de SH3RF2 peuvent interférer avec la modulation des cascades de signalisation qui contrôlent des processus cellulaires vitaux. Ces inhibiteurs sont précieux pour étudier les mécanismes moléculaires par lesquels les protéines d'échafaudage comme SH3RF2 orchestrent des voies de signalisation complexes et régulent l'homéostasie cellulaire. Les chercheurs utilisent les inhibiteurs de SH3RF2 pour étudier l'impact des perturbations de ces voies sur la fonction cellulaire, notamment sur la prolifération, la différenciation et l'apoptose des cellules, ce qui permet de mieux comprendre les rôles plus larges des protéines d'échafaudage dans le maintien de l'intégrité de la signalisation cellulaire.