Inhibiteurs Selenoprotein R
Les inhibiteurs courants de la sélénoprotéine R comprennent notamment le méthimazole CAS 60-56-0, le chlorure de cadmium anhydre CAS 10108-64-2, l'acétate de plomb(II) CAS 301-04-2, l'oxyde d'arsenic(III) CAS 1327-53-3 et l'auranofin CAS 34031-32-8.
Les inhibiteurs chimiques de la sélénoprotéine R ciblent le site actif de la protéine ou ses cofacteurs essentiels, entravant ainsi sa fonction biologique. Le méthimazole agit en réduisant le stress oxydatif global au sein de la cellule par l'inhibition de la synthèse de l'hormone thyroïdienne, ce qui réduit la nécessité de l'activité méthionine-R-sulfoxyde réductase de la sélénoprotéine R. Le chlorure de méthylmercure(II) et le thimérosal, en se liant aux groupes thiols des protéines, altèrent la structure et la fonction d'enzymes comme la sélénoprotéine R qui dépendent des groupes thiols pour leur activité catalytique. Le chlorure de cadmium et l'acétate de plomb(II) perturbent l'homéostasie des ions métalliques, qui est essentielle à la fonction de la sélénoprotéine R, soit en supplantant les cofacteurs nécessaires, soit en interférant directement avec les sites de liaison des métaux de la protéine.
Le trioxyde d'arsenic et le disulfirame ciblent les thiols vicinaux de la sélénoprotéine R, formant des complexes stables ou se liant à des résidus de cystéine cruciaux, ce qui entrave le mécanisme d'échange thiol-disulfure essentiel à l'activité de la sélénoprotéine R. L'auranofine inhibe la sélénoprotéine R en modifiant de manière covalente ou en se liant à ses résidus cystéine. La chloroquine, en augmentant le pH endosomal et en inhibant la dégradation lysosomale, peut provoquer une accumulation de protéines oxydées, ce qui augmente la charge de substrat pour la sélénoprotéine R et entrave sa fonction en raison de l'excès de substrat. La primaquine génère des espèces réactives de l'oxygène, entraînant une augmentation de la charge oxydative qui peut submerger la protéine. À des concentrations élevées, le sélénite de sodium inhibe les sélénoprotéines, y compris la sélénoprotéine R, en induisant un stress oxydatif ou en étant incorporé de manière inappropriée dans la protéine, ce qui nuit finalement à la capacité antioxydante de la protéine et inhibe sa fonction.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Methimazole | 60-56-0 | sc-205747 sc-205747A | 10 g 25 g | $69.00 $110.00 | 4 | |
Le méthimazole inhibe l'enzyme thyroïde peroxydase, essentielle à la biosynthèse des hormones thyroïdiennes. La sélénoprotéine R est impliquée dans la réduction de la méthionine-R-sulfoxyde en méthionine, une action qui nécessite un environnement réducteur maintenu par l'homéostasie redox cellulaire. La baisse de la production d'hormones thyroïdiennes réduit le taux métabolique et le stress oxydatif, ce qui peut diminuer la nécessité de l'activité de la sélénoprotéine R, conduisant à son inhibition fonctionnelle. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Le chlorure de cadmium perturbe l'homéostasie des ions métalliques essentiels dans la cellule. La sélénoprotéine R a besoin de cofacteurs métalliques spécifiques pour fonctionner correctement et la perturbation de l'homéostasie des ions métalliques par le cadmium peut inhiber son activité en supplantant les cofacteurs nécessaires ou en se liant directement au site actif. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | $83.00 | ||
L'acétate de plomb(II) peut inhiber les enzymes de manière compétitive en déplaçant les ions métalliques essentiels de leurs sites actifs. Comme l'activité enzymatique de la sélénoprotéine R dépend de cofacteurs ioniques métalliques, l'action du plomb peut inhiber le bon fonctionnement de l'enzyme. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
Le trioxyde d'arsenic interagit avec les thiols vicinaux des protéines pour former des structures annulaires stables, inhibant les enzymes qui reposent sur des mécanismes basés sur les thiols. La sélénoprotéine R, qui utilise un mécanisme basé sur les thiols pour son action catalytique, peut être inhibée par la liaison de l'arsenic à son site actif. | ||||||
Auranofin | 34031-32-8 | sc-202476 sc-202476A sc-202476B | 25 mg 100 mg 2 g | $150.00 $210.00 $1899.00 | 39 | |
L'auranofine inhibe les enzymes antioxydantes thiol-dépendantes. Elle peut inhiber la sélénoprotéine R en se liant à ses groupes thiols, empêchant ainsi l'échange thiol-disulfure qui est au cœur de son mécanisme enzymatique. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | $68.00 | 2 | |
La chloroquine augmente le pH endosomal et peut inhiber la dégradation lysosomale. En inhibant les voies de dégradation, elle peut entraîner une accumulation de protéines oxydées, ce qui augmente la charge de substrat pour la sélénoprotéine R, ce qui peut surcharger son activité et provoquer une inhibition fonctionnelle due à l'excès de substrat. | ||||||
8-(4-Amino-1-methylbutylamino)-6-methoxyquinoline | 90-34-6 | sc-483239 | 1 g | $360.00 | 1 | |
La primaquine génère des espèces réactives de l'oxygène dans son action antipaludique. Cela peut conduire à un stress oxydatif, qui peut dépasser la capacité antioxydante de la sélénoprotéine R, conduisant à son inhibition en raison d'une accumulation excessive de substrats oxydatifs. | ||||||
Sodium selenite | 10102-18-8 | sc-253595 sc-253595B sc-253595C sc-253595A | 5 g 500 g 1 kg 100 g | $48.00 $179.00 $310.00 $96.00 | 3 | |
À des concentrations élevées, le sélénite de sodium peut être toxique et entraîner l'inhibition non spécifique de nombreuses sélénoprotéines, y compris la sélénoprotéine R, en s'incorporant de manière inappropriée dans les protéines ou en induisant un stress oxydatif qui dépasse la capacité antioxydante de la protéine. | ||||||
Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | $52.00 $87.00 | 7 | |
Le disulfirame inhibe l'aldéhyde déshydrogénase et peut se lier aux groupes sulfhydryles des protéines. Il peut donc inhiber la sélénoprotéine R en se liant aux résidus cystéine essentiels à son activité, empêchant ainsi son fonctionnement normal. | ||||||