Inhibiteurs Ruvbl2

Les inhibiteurs courants de Ruvbl2 comprennent, sans s'y limiter, la Suramine sodique CAS 129-46-4, la Griséofulvine CAS 126-07-8, l'Epothilone B synthétique CAS 152044-54-7, le Cilengitide CAS 188968-51-6 et l'Inhibiteur de kinase ATM/ATR CAS 905973-89-9.

Les inhibiteurs chimiques de Ruvbl2 interfèrent avec sa fonction de diverses manières, chaque produit chimique présentant un mode d'action unique. La suramine entre en compétition avec l'ATP pour les sites de liaison de Ruvbl2, ce qui est fondamental pour son activité ATPase. Cette compétition empêche Ruvbl2 de participer à des processus dépendant de l'énergie, tels que le remodelage de la chromatine et la régulation de la transcription. De même, la griséofulvine perturbe la dynamique des microtubules en se liant à eux et en inhibant leur polymérisation, ce qui est crucial pour les complexes protéiques dont fait partie Ruvbl2, en particulier ceux qui sont associés à la division cellulaire et à la mitose. En outre, l'épothilone B et l'ixabépilone stabilisent les microtubules, mais cette stabilisation entraîne une inhibition indirecte de Ruvbl2 en affectant la fonction normale des complexes protéiques qui s'associent aux microtubules. Le cilengitide, quant à lui, a un impact sur Ruvbl2 en perturbant l'adhésion cellulaire médiée par les intégrines, un processus dans lequel Ruvbl2 est supposé jouer un rôle de signalisation. En outre, le Tivantinib, qui est principalement un inhibiteur de kinases, a potentiellement un impact sur de multiples voies de signalisation impliquant Ruvbl2, bien qu'il ne cible pas directement Ruvbl2. L'action du Temozolomide implique la modification de la structure de l'ADN, ce qui peut influencer l'implication de Ruvbl2 dans les mécanismes de réparation de l'ADN.

En outre, l'Auranofin inhibe la thiorédoxine réductase, entraînant un stress oxydatif qui peut affecter Ruvbl2 en endommageant les protéines ou les acides nucléiques avec lesquels il interagit. Le disulfirame contribue à l'inhibition de Ruvbl2 par son action sur le protéasome, conduisant à une accumulation de protéines qui peuvent dépasser les systèmes de contrôle de la qualité cellulaire impliquant Ruvbl2. Le MK-2206 cible l'AKT, une kinase qui fait partie de plusieurs voies, y compris celles associées aux fonctions de Ruvbl2, affectant ainsi Ruvbl2 indirectement. Le bortézomib, un autre inhibiteur du protéasome, provoque une accumulation de protéines qui pourrait perturber les systèmes d'homéostasie protéique dont fait partie Ruvbl2. Enfin, la geldanamycine se lie à la Hsp90, inhibant son activité et déstabilisant potentiellement les complexes multiprotéiques qui dépendent de la Hsp90 et incluent Ruvbl2, ce qui affecte sa participation fonctionnelle au sein de ces complexes.