Les activateurs chimiques de la ribose-5-phosphate isomérase A (RPIA) jouent un rôle essentiel dans la fonction de l'enzyme au sein de la voie des pentoses phosphates. Le glucose, en tant que source primaire de ribose-5-phosphate par ses voies métaboliques, sert d'activateur fondamental en fournissant un substrat disponible pour l'action catalytique de la RPIA. De même, le ribose-5-phosphate lui-même, en tant que substrat, renforce directement l'activité du RPIA, assurant un débit constant dans la voie des pentoses phosphates. Les ions magnésium sont essentiels à l'intégrité structurelle et à la capacité catalytique de l'IPAI, agissant comme des cofacteurs essentiels qui contribuent à l'activation et à la fonction de l'enzyme. De même, les ions zinc contribuent également à la stabilisation structurelle et à l'efficacité catalytique de la RPIA, soulignant l'importance des ions métalliques dans le processus d'activation enzymatique.
Le NADH et le NADPH contribuent à l'activation de la RPIA en modifiant l'état redox de l'enzyme, ce qui peut induire des modifications conformationnelles favorables, optimisant ainsi l'isomérisation du ribose-5-phosphate en ribulose-5-phosphate. L'ATP et l'ADP sont essentiels pour faciliter la dynamique conformationnelle de l'IPAA, l'ATP fournissant l'énergie nécessaire pour que l'enzyme subisse les changements structurels requis pour sa fonction, et l'ADP se liant à l'IPAA pour améliorer son efficacité catalytique. Les ions phosphates, en agissant en tant que substrats ou cofacteurs, peuvent encore provoquer un changement de conformation de RPIA, augmentant ainsi son activité. En outre, le D-ribose et le D-ribulose peuvent influencer l'activation de l'IPAI en augmentant la disponibilité du substrat et en affectant éventuellement l'affinité de l'enzyme pour le ribose-5-phosphate. Enfin, le fructose-6-phosphate soutient indirectement l'activation de l'IPAI en contribuant au pool de ribose-5-phosphate, assurant ainsi un apport régulier de substrat pour l'action de l'enzyme. Ensemble, ces activateurs chimiques garantissent le bon fonctionnement de l'IPAA dans les voies biochimiques essentielles qu'elle régit.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | $37.00 $194.00 $64.00 | 5 | |
Le glucose active RPIA en servant de substrat à l'activité catalytique de l'enzyme dans la voie des pentoses phosphates, qui convertit le ribose-5-phosphate en ribulose-5-phosphate, une réaction que RPIA catalyse. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
Le NADH active RPIA en modifiant l'état redox, ce qui peut avoir un impact sur la conformation structurelle de RPIA, lui permettant de catalyser plus efficacement la conversion du ribose-5-phosphate. | ||||||
NADPH tetrasodium salt | 2646-71-1 | sc-202725 sc-202725A sc-202725B sc-202725C | 25 mg 50 mg 250 mg 1 g | $46.00 $82.00 $280.00 $754.00 | 11 | |
Le NADPH peut renforcer l'activité de la RPIA en fournissant des équivalents réducteurs dans la voie des pentoses phosphates, ce qui peut influencer la conformation de l'enzyme et favoriser la conversion du ribose-5-phosphate en ribulose-5-phosphate. | ||||||
ADP | 58-64-0 | sc-507362 | 5 g | $53.00 | ||
L'ATP peut activer RPIA en fournissant l'énergie nécessaire aux changements de conformation indispensables à la fonction catalytique de l'enzyme, facilitant ainsi le processus de conversion du ribose-5-phosphate en ribulose-5-phosphate. | ||||||
ATP | 56-65-5 | sc-507511 | 5 g | $17.00 | ||
L'ADP active RPIA en se liant à l'enzyme et en induisant potentiellement un changement de conformation qui améliore l'efficacité catalytique de l'enzyme en convertissant le ribose-5-phosphate en ribulose-5-phosphate. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Les ions zinc peuvent activer la RPIA en agissant comme un cofacteur structurel ou catalytique qui stabilise la conformation de l'enzyme, améliorant ainsi sa capacité à catalyser la conversion du ribose-5-phosphate en ribulose-5-phosphate. | ||||||