Les E3 ubiquitine ligases jouent un rôle essentiel dans la protéolyse médiée par l'ubiquitine, un processus cellulaire fondamental qui régule la dégradation des protéines. L'activation de RNF181 par ces composés implique des interactions moléculaires complexes, où les activateurs s'engagent avec l'enzyme, induisant des changements de conformation qui améliorent son efficacité catalytique en transférant des parties d'ubiquitine aux protéines du substrat. Les méthodes structurelles avancées, notamment la cristallographie aux rayons X et la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN), permettent d'élucider les interactions détaillées entre RNF181 et ses activateurs.
Les méthodes employées par les activateurs de l'E3 ubiquitine-protéine ligase RNF181 sont intimement liées à leurs caractéristiques structurelles. Ces activateurs possèdent généralement des motifs chimiques spécifiques qui permettent une liaison sélective avec RNF181, favorisant une réponse ciblée et efficace. La spécificité de cette interaction est cruciale pour la modulation précise de l'activité de RNF181 dans le système ubiquitine-protéasome. Des techniques structurales avancées, telles que la cristallographie aux rayons X ou la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN), peuvent être employées pour démêler les détails des sites de liaison et des altérations conformationnelles induites par les activateurs RNF181. La compréhension de ces subtilités moléculaires n'améliore pas seulement notre connaissance de l'activation de RNF181, mais contribue également à une compréhension plus large des processus cellulaires liés à l'homéostasie des protéines et à la régulation des voies de dégradation dépendantes de l'ubiquitine. En résumé, l'élucidation de ces méthodes moléculaires fournit des informations précieuses sur les mécanismes complexes par lesquels les activateurs E3 ubiquitine-protéine ligase RNF181 peuvent influencer les processus cellulaires au niveau enzymatique, en particulier dans le contexte de la dégradation des protéines médiée par l'ubiquitine.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
La NEM est un agent alkylant qui inhibe les enzymes de désubiquitinisation. Cela pourrait influencer indirectement l'activité de RNF181 en empêchant l'élimination de l'ubiquitine des protéines substrats. | ||||||
D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | $37.00 $194.00 $64.00 | 5 | |
Le glucose est une source d'énergie primaire pour les cellules et peut avoir un impact sur de nombreux processus cellulaires, y compris la synthèse et la dégradation des protéines, ce qui pourrait indirectement affecter l'activité de RNF181. | ||||||
Pyruvic acid | 127-17-3 | sc-208191 sc-208191A | 25 g 100 g | $40.00 $94.00 | ||
Le pyruvate est un intermédiaire clé de la respiration cellulaire et peut indirectement influencer l'activité de RNF181 en affectant les niveaux d'énergie cellulaire et le métabolisme des protéines. | ||||||
Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt | 987-65-5 | sc-202040 sc-202040A | 1 g 5 g | $38.00 $74.00 | 9 | |
L'ATP fournit l'énergie nécessaire à de nombreux processus cellulaires, y compris le processus d'ubiquitination dans lequel RNF181 est impliqué. Il peut influencer indirectement l'activité de RNF181 en fournissant l'énergie nécessaire à l'ubiquitination. |