Inhibiteurs RNF141

Les inhibiteurs courants du RNF141 comprennent, sans s'y limiter, la 5-Azacytidine CAS 320-67-2, la Trichostatine A CAS 58880-19-6, l'Acide Hydroxamique Suberoylanilide CAS 149647-78-9, le PD 98059 CAS 167869-21-8 et le LY 294002 CAS 154447-36-6.

Les inhibiteurs de RNF141 sont une classe de composés chimiques qui ciblent spécifiquement la protéine RNF141, une E3 ubiquitine ligase impliquée dans la dégradation des protéines et la régulation des voies de signalisation cellulaires. RNF141, qui fait partie de la famille des protéines à doigt RING, joue un rôle crucial en marquant les protéines cibles avec des molécules d'ubiquitine, ce qui les destine à la dégradation par le biais du protéasome. Ce processus d'ubiquitination est essentiel au maintien de l'homéostasie des protéines et à la régulation de diverses activités cellulaires, notamment le contrôle du cycle cellulaire, la transduction des signaux et les réponses au stress. Le mécanisme d'action des inhibiteurs du RNF141 consiste généralement à se lier au domaine à doigt RING de la protéine, ce qui empêche son interaction avec les enzymes de conjugaison de l'ubiquitine (E2) et sa capacité à transférer l'ubiquitine aux protéines cibles. Cette perturbation entrave le processus de dégradation, entraînant l'accumulation de protéines qui seraient autrement décomposées, ce qui peut altérer les processus cellulaires qui dépendent de l'élimination opportune des protéines. Les inhibiteurs de RNF141 sont des outils précieux pour étudier le rôle de l'ubiquitination dans la régulation de la fonction des protéines et de l'homéostasie cellulaire. Les chercheurs utilisent ces inhibiteurs pour explorer les effets d'une dégradation déficiente médiée par l'ubiquitine sur les voies de signalisation cellulaires, le renouvellement des protéines et les réseaux de régulation plus larges qui contrôlent la croissance et la division des cellules, ainsi que la réponse aux signaux environnementaux. La compréhension de la fonction de RNF141 par l'inhibition aide à révéler l'interaction complexe entre l'ubiquitination et la fonction cellulaire.