L'AMPc dibutyryle, la forskoline et la PMA jouent un rôle essentiel dans l'activation de protéines kinases clés telles que la PKA et la PKC. L'AMPc dibutyryle, un analogue de l'AMPc perméable à la membrane, et la forskoline, un activateur de l'adénylyl cyclase, entraînent tous deux une augmentation de l'activité de la PKA, qui peut phosphoryler des protéines cibles. La PMA, quant à elle, active directement la PKC, une kinase connue pour son rôle dans la phosphorylation des résidus sérine et thréonine des protéines. Ces phosphorylations peuvent entraîner des modifications structurelles et fonctionnelles des protéines, y compris une activation potentielle.
Des composés comme le SB203580, l'U0126, le PD98059 et le LY294002 interagissent avec des composants clés des voies MAPK et PI3K/AKT. Le SB203580 et le PD98059 inhibent spécifiquement les kinases de la voie MAPK, ce qui peut entraîner une réduction de la régulation négative et une augmentation de l'activité de protéines telles que PERLD1. L'U0126 cible également la voie MAPK, mais plus en amont, en inhibant MEK1/2. LY294002 est un inhibiteur de PI3K qui affecte indirectement la signalisation AKT, une voie cruciale pour la régulation d'un large éventail de fonctions cellulaires, y compris l'activité des protéines. La rapamycine, un inhibiteur de mTOR, modifie la signalisation en aval, ce qui peut entraîner des changements dans l'expression et la fonction de nombreuses protéines. L'acide okadaïque et la caliculine A sont tous deux de puissants inhibiteurs des protéines phosphatases PP1 et PP2A, ce qui peut entraîner une augmentation globale de la phosphorylation des protéines cellulaires, favorisant potentiellement l'activation de PERLD1. L'anisomycine et le KN-93 activent les voies MAPK et inhibent le CaMKII, respectivement, conduisant à des altérations de la signalisation qui peuvent affecter l'activité des protéines.
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