Inhibiteurs Papain

Les inhibiteurs courants de la papaïne comprennent, entre autres, l'E-64 CAS 66701-25-5, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5, l'α-Iodoacétamide CAS 144-48-9, le N-Ethylmaléimide CAS 128-53-0 et la chymostatine CAS 9076-44-2.

Les inhibiteurs chimiques de la papaïne englobent une gamme de composés qui peuvent interagir avec cette enzyme protéolytique et entraver sa fonction par divers mécanismes. L'E-64 est un inhibiteur irréversible qui forme une liaison covalente avec la cystéine du site actif de la papaïne, la rendant incapable de s'engager avec ses substrats. La leupeptine, en revanche, offre un mode d'inhibition réversible en occupant le site actif de la papaïne, ce qui empêche l'accès aux substrats protéiques qui seraient normalement clivés par cette enzyme. De même, l'iodoacétamide et le N-Ethylmaléimide agissent en alkylant le groupe thiol de la cystéine du site actif, ce qui entraîne une inactivation irréversible de la papaïne. La chymostatine inhibe la papaïne en bloquant le site actif, empêchant ainsi l'interaction avec le substrat, bien qu'elle ne soit pas exclusive à la papaïne et qu'elle agisse également sur d'autres protéases.

Poursuivant le thème de l'interférence du site actif, la Pepstatine A et l'Antipain s'engagent dans le site actif de la papaïne pour inhiber son activité de protéase, bien que la Pepstatine A soit plus communément associée à l'inhibition des aspartyl-protéases. L'E-64d et le L-trans-Epoxysuccinyl-leucylamido(4-guanidino)butane (E-64c) sont similaires à l'E-64 en ce sens qu'ils inhibent la papaïne de manière irréversible en formant une liaison covalente avec la cystéine du site actif. Bien que l'ALLN soit principalement connu comme un inhibiteur de la calpaïne, il peut également se lier au site actif de la papaïne, ce qui démontre une réactivité croisée entre les protéases à cystéine. Vinyl Sulfone se distingue par le fait qu'il modifie de manière irréversible la cystéine du site actif de la papaïne, ce qui entraîne une inhibition durable. Collectivement, ces inhibiteurs utilisent une palette de mécanismes à la fois réversibles et irréversibles pour entraver l'activité de la papaïne par une interaction directe avec son site actif, garantissant que la fonction protéolytique de l'enzyme est effectivement diminuée.