Les activateurs de l'OTUD7B englobent un spectre de composés chimiques qui soutiennent indirectement l'activité fonctionnelle de l'OTUD7B par le biais de diverses voies de signalisation. L'ionomycine et l'A23187, deux ionophores calciques, augmentent les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui pourrait indirectement galvaniser l'activité de l'OTUD7B en activant les enzymes dépendant du calcium qui interagissent avec le processus de déubiquitination de l'OTUD7B. La forskoline et le 6-Bnz-cAMP, par leur action d'élévation de l'AMPc et l'activation conséquente de la PKA, peuvent affiner le paysage de phosphorylation des protéines cellulaires pour favoriser les activités de désubiquitination de l'OTUD7B. Le rôle de la PMA dans l'activation de la PKC complète ce mécanisme en phosphorylant des substrats susceptibles de s'associer à OTUD7B, ce qui pourrait renforcer son rôle fonctionnel au sein de la cellule.
En outre, les inhibiteurs du protéasome MG132 et Z-Leu-Leu-Leu-al augmentent les niveaux de protéines ubiquitinées, ce qui pourrait amplifier la disponibilité des substrats d'OTUD7B et donc son activité de déubiquitination. La tunicamycine induit un stress du RE et la réponse aux protéines non pliées, ce qui pourrait nécessiter une activité accrue d'OTUD7B dans la voie de dégradation associée au RE. L'acide okadaïque et la caliculine A, en inhibant des phosphatases telles que PP1 et PP2A, modifient la dynamique de phosphorylation des protéines dans la sphère d'influence d'OTUD7B, ce qui pourrait renforcer le rôle d'OTUD7B en contrebalançant l'ubiquitination. Enfin, l'épigallocatéchine gallate (EGCG) fonctionne comme un inhibiteur de kinases, ce qui pourrait modifier l'état de phosphorylation des protéines associées à OTUD7B et faciliter ainsi indirectement l'amélioration des actions de désubiquitinisation d'OTUD7B. Ces composés, par leurs effets ciblés sur la signalisation cellulaire, favorisent collectivement l'augmentation de la désubiquitination médiée par OTUD7B sans nécessiter une régulation à la hausse de son expression ou une stimulation directe, ce qui aboutit à une réponse cellulaire plus efficace au système ubiquitine-protéasome.
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