Olr556 Activateurs

Les activateurs Olr556 courants comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le (±)-Bay K 8644 CAS 71145-03-4 et la thapsigargin CAS 67526-95-8.

Les activateurs chimiques de l'Olr556 utilisent diverses voies moléculaires pour moduler l'activité de la protéine. La forskoline, en activant directement l'adénylyl cyclase, augmente les niveaux d'AMP cyclique intracellulaire, qui à leur tour activent la protéine kinase A (PKA). La PKA est connue pour phosphoryler une myriade de protéines et, dans le cas de l'Olr556, cette phosphorylation entraîne son activation. De même, le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) engage la protéine kinase C (PKC), une autre kinase qui phosphoryle les protéines. L'activation de la PKC par la PMA peut conduire à la phosphorylation de l'Olr556, modifiant ainsi son activité. L'Ionomycine fonctionne comme un ionophore calcique, qui augmente les concentrations intracellulaires de calcium et active les kinases dépendantes du calcium, ce qui peut conduire à la phosphorylation de l'Olr556. Le BAY K8644 fonctionne comme un agoniste des canaux calciques de type L, augmentant également les niveaux de calcium dans la cellule, ce qui peut conduire à l'activation de l'Olr556 par le biais d'une phosphorylation stimulée par le calcium.

En outre, la thapsigargin augmente le calcium cytosolique en inhibant l'ATPase Ca2+ du réticulum sarcoplasmique/endoplasmique (SERCA), ce qui pourrait activer les kinases dépendantes du calcium qui phosphorylent Olr556. La ouabaïne, en inhibant la Na+/K+ ATPase, modifie les gradients ioniques intracellulaires et peut activer des kinases spécifiques qui conduisent à la phosphorylation de l'Olr556. La pyrithione de zinc augmente les niveaux de zinc intracellulaires, ce qui peut activer des kinases sensibles au zinc qui phosphorylent alors Olr556. L'acide okadaïque, un inhibiteur de la protéine phosphatase, empêche la déphosphorylation des protéines, ce qui peut entraîner une activation soutenue de l'Olr556 s'il est normalement régulé par de telles phosphatases. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress (SAPK), qui peuvent phosphoryler l'Olr556 s'il fait partie de leurs substrats. La vératridine, agissant comme un agoniste des canaux sodiques, pourrait déclencher l'activation de kinases sensibles au sodium, conduisant éventuellement à la phosphorylation d'Olr556. Le chlorhydrate de H-89, en tant qu'inhibiteur de la PKA, pourrait induire l'activation de kinases alternatives qui phosphorylent Olr556. Enfin, la caliculine A empêche la déphosphorylation des protéines en inhibant les protéines phosphatases telles que PP1 et PP2A, ce qui peut entraîner le maintien d'Olr556 dans un état phosphorylé et actif.