NEURL1B, une E3 ubiquitine protéine ligase 1B neuralisée, joue un rôle essentiel dans l'endocytose dépendante de l'ubiquitine, fonctionnant comme une E3 ubiquitine ligase dans le cytosquelette d'actine et le cytosol. Il est prévu que la protéine permette l'activité de l'ubiquitine protéine ligase, contribuant ainsi à la régulation des processus d'endocytose. L'activation de NEURL1B implique une interaction complexe de diverses substances chimiques influençant l'endocytose dépendante de l'ubiquitine et la localisation de la protéine dans les compartiments cellulaires.
L'endocytose dépendante de l'ubiquitine, un processus cellulaire dynamique, est régulée de manière complexe par NEURL1B par le biais de son activité ubiquitine ligase. Des substances chimiques telles que les inhibiteurs du protéasome, les modulateurs de l'actine et les régulateurs de la voie d'endocytose ont un impact direct ou indirect sur NEURL1B, ce qui entraîne une augmentation de l'endocytose dépendante de l'ubiquitine et favorise l'activité de NEURL1B. La dynamique de l'actine, la fonction du protéasome et la formation des vésicules d'endocytose sont des aspects cruciaux influencés par ces produits chimiques, qui façonnent le rôle de NEURL1B dans le paysage complexe des processus cellulaires. La compréhension de ces mécanismes généraux fournit des indications précieuses sur les stratégies potentielles de manipulation de l'endocytose dépendante de l'ubiquitine et de l'activité de NEURL1B, ouvrant ainsi la voie à une exploration plus poussée des réseaux de régulation cellulaire.
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