Inhibiteurs Myosin VIIa

Les inhibiteurs courants de la myosine VIIa comprennent, entre autres, la (S)-(-)-lebbistatine CAS 856925-71-8, le chlorhydrate ML-7 CAS 110448-33-4 et la 2,3-butanedione 2-monoxime CAS 57-71-6.

La myosine VIIa est une protéine motrice appartenant à la superfamille des myosines, qui joue un rôle essentiel dans le transport cellulaire et le maintien de la structure et de la signalisation des cellules. Elle est particulièrement importante dans les cellules sensorielles, telles que les photorécepteurs de la rétine et les cellules ciliées de l'oreille interne, où elle est impliquée dans le trafic d'organites et de protéines essentielles à la fonction et à la survie des cellules. La myosine VIIa facilite le mouvement des vésicules et d'autres composants cellulaires le long des filaments d'actine, en utilisant l'énergie de l'hydrolyse de l'ATP. Ce processus est crucial pour la localisation correcte des protéines dans les cellules, affectant la signalisation cellulaire, la morphologie et la réponse aux stimuli. L'importance de la myosine VIIa est soulignée par les preuves génétiques reliant les mutations du gène codant pour cette protéine à une variété de maladies humaines héréditaires, y compris le syndrome d'Usher de type 1B, qui se caractérise par une surdité et une perte progressive de la vision. La fonctionnalité de la myosine VIIa fait donc partie intégrante du bon fonctionnement des cellules sensorielles, soulignant son rôle dans les processus cellulaires essentiels à l'audition et à la vision.

L'inhibition de la myosine VIIa implique des mécanismes qui interfèrent avec son activité ATPase, sa capacité à se lier à l'actine ou sa capacité à se lier à la cargaison, entravant ainsi sa fonction motrice et ses activités de transport cellulaire. L'inhibition peut se produire par l'altération de la structure de la protéine via des mutations génétiques, qui peuvent affecter son domaine moteur, entraînant une diminution ou une perte de fonction dans la transduction de l'énergie et la génération de force mécanique qui s'ensuit. En outre, des modifications post-traductionnelles, telles que la phosphorylation ou l'acétylation, pourraient moduler l'activité de la myosine VIIa en altérant sa conformation ou son interaction avec d'autres protéines et composants cellulaires. Les inhibiteurs chimiques qui ciblent le site de liaison à l'ATP ou le site de liaison à l'actine de la myosine VIIa peuvent également conduire à son inhibition fonctionnelle, perturbant les processus de transport normaux au sein des cellules.