La classe chimique des composés susceptibles d'inhiber MUP5 n'a pas de nom spécifique en raison de la nature théorique de leur interaction avec la protéine. Toutefois, les composés énumérés ont en commun la capacité d'interagir avec les protéines d'une manière qui peut modifier leur conformation, leur capacité de liaison ou leur stabilité. Ces substances peuvent se lier à des chaînes latérales d'acides aminés spécifiques ou modifier la structure globale de la protéine, ce qui, dans le cas du MUP5, interférerait avec sa capacité prévue à lier les odorants.
La fonction des protéines peut être influencée par une variété de petites molécules et d'ions, qui peuvent se lier au site actif ou à d'autres sites spécifiques de la protéine, entraînant des changements de conformation qui affectent la fonction. Par exemple, les ions métalliques comme le zinc, le cuivre, l'argent, le cadmium et le mercure ont une affinité pour certaines chaînes latérales d'acides aminés et peuvent former des complexes de coordination avec la protéine, ce qui peut modifier sa structure. Les détergents tels que le dodécylsulfate de sodium peuvent solubiliser les protéines membranaires et perturber les interactions protéine-protéine, entraînant leur dénaturation. Les aldéhydes comme le formaldéhyde et le 4-hydroxybenzaldéhyde peuvent réagir avec les groupes amines pour former des bases de Schiff, affectant ainsi la structure et la fonction des protéines. De même, les composés qui modifient les résidus d'acides aminés, tels que l'iodoacétamide, le pyrocarbonate de diéthyle, le N-éthylmaléimide et le fluorure de phénylméthanesulfonyle, peuvent entraîner des changements irréversibles dans la protéine, affectant sa capacité à interagir avec d'autres molécules. Ces interactions soulignent l'importance de la structure des protéines dans la détermination de la fonction et fournissent une base pour comprendre comment les petites molécules peuvent influencer l'activité des protéines.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Les ions zinc peuvent stabiliser les structures des protéines et potentiellement modifier les sites de liaison, empêchant ainsi la fixation de l'odorant. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Les ions cuivre peuvent se lier aux protéines, modifiant potentiellement leur conformation et entravant leurs capacités de liaison. | ||||||
Silver nitrate | 7761-88-8 | sc-203378 sc-203378A sc-203378B | 25 g 100 g 500 g | $112.00 $371.00 $1060.00 | 1 | |
Les ions d'argent peuvent interagir avec les groupes thiols des protéines, ce qui peut en perturber le fonctionnement. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Le cadmium peut remplacer des métaux essentiels dans les métalloprotéines, perturbant ainsi leur structure et leur fonction. | ||||||
Sodium dodecyl sulfate | 151-21-3 | sc-264510 sc-264510A sc-264510B sc-264510C | 25 g 100 g 500 g 1 kg | $50.00 $79.00 $280.00 $420.00 | 11 | |
En tant que détergent, il peut dénaturer les protéines, ce qui entraîne une perte d'activité de liaison. | ||||||
FCM Fixation buffer (10X) | sc-3622 | 10 ml @ 10X | $61.00 | 16 | ||
Peut réticuler les groupes aminés des protéines, ce qui modifie leur structure et leur capacité de liaison. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
Alkylate les résidus de cystéine, ce qui peut perturber la fonction des protéines. | ||||||
Phenylmethylsulfonyl Fluoride | 329-98-6 | sc-3597 sc-3597A | 1 g 100 g | $50.00 $683.00 | 92 | |
Peut modifier de manière irréversible les résidus de sérine, ce qui peut affecter la structure des protéines. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
Modifie les résidus de cystéine, ce qui peut modifier la conformation et la fonction de la protéine. | ||||||