La mucine 1 (MUC1) est une glycoprotéine transmembranaire qui est largement glycosylée et joue un rôle crucial dans la fonction protectrice des surfaces muqueuses contre les agents pathogènes et les dommages mécaniques. Sa structure se compose d'un grand domaine extracellulaire avec de nombreuses répétitions en tandem riches en résidus de sérine, thréonine et proline, qui sont des sites de glycosylation O-liée. Ces répétitions en tandem contribuent à la formation d'une couche dense de glycoprotéines sur les surfaces des cellules épithéliales. La molécule possède également un domaine transmembranaire et une queue cytoplasmique, qui a été impliquée dans plusieurs voies de transduction du signal.
Les inhibiteurs de la mucine 1 sont des composés conçus pour cibler spécifiquement et moduler l'activité ou l'expression de MUC1. Étant donné les modifications post-traductionnelles étendues et la structure unique de MUC1, ces inhibiteurs peuvent utiliser divers mécanismes. Certains peuvent interférer avec le processus de glycosylation de MUC1, affectant ainsi sa stabilité et sa fonction à la surface cellulaire. D'autres peuvent cibler les interactions de MUC1 avec ses partenaires de liaison ou affecter les voies de transduction du signal associées à sa queue cytoplasmique. En modulant la fonction ou l'expression de MUC1, ces inhibiteurs peuvent influencer divers processus physiologiques, tels que l'adhésion cellulaire, la signalisation et la protection des surfaces muqueuses.
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