Les activateurs de MTAC2D1 englobent une variété de composés qui renforcent l'activité de la protéine par le biais de voies de signalisation cellulaires distinctes. Par exemple, certains activateurs ciblent l'adénylate cyclase, augmentant de manière significative les niveaux intracellulaires d'AMPc, qui à leur tour activent la protéine kinase A. La PKA activée est alors amenée à phosphoryler un spectre de protéines, y compris MTAC2D1, modulant ainsi son activité fonctionnelle. D'autres protéines agissent comme des inhibiteurs des phosphodiestérases, entraînant l'accumulation d'AMPc et de GMPc, des seconds messagers qui potentialisent encore la PKA et la protéine kinase G (PKG), respectivement. Cette cascade d'événements peut aboutir à la phosphorylation de MTAC2D1, ce qui renforce son activité dans le noyau. En outre, certains activateurs agissent en augmentant les concentrations intracellulaires de calcium, soit par une action ionophore directe, soit en agonisant les canaux calciques de type L, activant ainsi les protéines kinases dépendantes du calcium qui peuvent cibler MTAC2D1 pour l'activation.
Un autre sous-ensemble d'activateurs de MTAC2D1 comprend les analogues de l'AMPc, qui sont capables de pénétrer les membranes cellulaires et de stimuler directement la PKA, ce qui entraîne une phosphorylation ultérieure et une activation présumée de MTAC2D1. Un activateur en particulier agit comme un inhibiteur paradoxal de la protéine kinase C, ce qui pourrait conduire à une activation compensatoire de kinases alternatives qui pourraient phosphoryler et activer MTAC2D1. En outre, il existe des composés qui influencent la synthèse des protéines et les voies de réponse au stress, conduisant potentiellement à l'activation de protéines kinases activées par le stress telles que JNK. Ces kinases pourraient également contribuer à la phosphorylation et à l'activation de MTAC2D1.
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