Les métalloprotéinases matricielles (MMP) sont une famille d'endopeptidases zinc-dépendantes impliquées dans la dégradation des composants de la matrice extracellulaire (MEC), jouant un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques, notamment le remodelage des tissus, l'inflammation et les métastases tumorales. La MMP-10, en particulier, est connue pour dégrader divers composants de la matrice extracellulaire et a été impliquée dans des processus tels que la cicatrisation des plaies et la progression du cancer. Les inhibiteurs de la MMP-10 sont donc d'un grand intérêt pour le contrôle de ces processus. Les inhibiteurs de la MMP-10 agissent généralement en ciblant l'ion zinc dans le site actif de l'enzyme, essentiel à son activité protéolytique. Cette approche est courante parmi les inhibiteurs de MMP en raison de la dépendance de ces enzymes au zinc pour leur fonction catalytique.
Les inhibiteurs répertoriés varient en termes de spécificité et de mécanisme. Les inhibiteurs à large spectre comme le Marimastat et l'Ilomastat chélatent l'ion zinc dans les MMP, inhibant ainsi plusieurs membres de la famille des MMP, y compris la MMP-10. Des inhibiteurs plus sélectifs comme Prinomastat et UK-356618 offrent une inhibition ciblée de la MMP-10. Des antibiotiques tels que la doxycycline et la minocycline, bien que principalement utilisés pour leurs propriétés antimicrobiennes, présentent également une activité inhibitrice de la MMP-10, ce qui illustre la diversité des fonctionnalités de ces composés.
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