MLL2, également connu sous le nom de KMT2D (lysine methyltransferase 2D), n'est pas précisément une classe chimique, mais plutôt un gène codant pour une protéine d'une importance significative dans la régulation épigénétique. Faisant partie de la famille des lysine méthyltransférases à domaine SET, MLL2 joue un rôle central dans la méthylation de l'histone H3, en particulier au niveau de la lysine 4 (H3K4). Cette modification post-traductionnelle des histones est un déterminant essentiel de la structure et de la fonction de la chromatine, influençant l'état transcriptionnel des gènes. La méthylation de H3K4, en particulier sous sa forme tri-méthylée (H3K4me3), est généralement associée aux régions transcriptionnellement actives du génome, marquant les promoteurs et les activateurs qui sont propices à l'expression des gènes.
La protéine MLL2 est structurée de manière complexe, avec de multiples domaines qui lui permettent d'interagir avec divers cofacteurs et composants de la machinerie transcriptionnelle. L'un des aspects notables de la fonction de MLL2 est son association avec des complexes qui pilotent l'initiation et l'élongation de la transcription. L'activité enzymatique de la protéine, responsable du transfert des groupes méthyles aux histones, est médiée par son domaine SET, une caractéristique des histones méthyltransférases. Outre son rôle principal dans la méthylation des histones, MLL2 est impliquée dans une myriade de processus cellulaires régissant le développement, la différenciation et la réponse cellulaire aux signaux externes. Les perturbations de la fonction de MLL2 ou les mutations de sa séquence codante ont été liées à des altérations des paysages transcriptionnels, entraînant une myriade de conséquences cellulaires. Si le rôle de MLL2 dans le contexte plus large de la biologie cellulaire et sa capacité à cibler MLL2 intriguent, la véritable profondeur de sa fonction et son interaction avec d'autres composants cellulaires restent un domaine de recherche active.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Staurosporine | 62996-74-1 | sc-3510 sc-3510A sc-3510B | 100 µg 1 mg 5 mg | $82.00 $150.00 $388.00 | 113 | |
Un inhibiteur de kinases à large spectre. Si la fonction ou les interactions de PARD3A sont modulées par des kinases spécifiques, la staurosporine pourrait indirectement affecter son activité en modifiant ces voies médiées par les kinases. | ||||||
Bisindolylmaleimide I (GF 109203X) | 133052-90-1 | sc-24003A sc-24003 | 1 mg 5 mg | $103.00 $237.00 | 36 | |
Inhibiteur de la protéine kinase C (PKC). La PKC joue un rôle dans diverses voies de signalisation. Si PARD3A opère au sein de la signalisation PKC ou est influencée par celle-ci, ce composé peut potentiellement moduler sa fonction. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Inhibiteur de phosphatase qui augmente la phosphorylation des protéines. Si l'activité ou les interactions de PARD3A sont régulées par la phosphorylation, l'acide okadaïque peut indirectement renforcer sa fonction en maintenant son état phosphorylé. | ||||||
8-Bromo-cAMP | 76939-46-3 | sc-201564 sc-201564A | 10 mg 50 mg | $97.00 $224.00 | 30 | |
Un autre analogue de l'AMPc qui peut influencer la signalisation dépendante de l'AMPc. Si la PARD3A opère dans des voies influencées par l'AMPc, cette molécule pourrait moduler sa fonction. | ||||||
Dimethyl Sulfoxide (DMSO) | 67-68-5 | sc-202581 sc-202581A sc-202581B | 100 ml 500 ml 4 L | $30.00 $115.00 $900.00 | 136 | |
Principalement un solvant, le DMSO peut affecter la conformation des protéines et les processus cellulaires. Sa présence pourrait potentiellement moduler la structure ou les interactions de PARD3A, bien qu'il s'agisse d'un effet moins spécifique. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Si PARD3A nécessite des ions métalliques comme cofacteurs ou si sa fonction est influencée par les interactions avec les ions métalliques, le manganèse peut potentiellement moduler son activité. |