Inhibiteurs Metallothionein 1E

Les inhibiteurs courants de la métallothionéine 1E comprennent, sans s'y limiter, le zinc CAS 7440-66-6, le sulfate de nickel CAS 7786-81-4, le chlorure de chrome(III) CAS 10025-73-7 et le chlorure de cobalt(II) CAS 7646-79-9.

Les inhibiteurs de la métallothionéine 1E sont des produits chimiques qui diminuent l'activité fonctionnelle de la métallothionéine 1E, une protéine ayant diverses fonctions cellulaires, notamment l'homéostasie des ions métalliques et la détoxification des métaux lourds. Cette classe d'inhibiteurs comprend le chlorure de cadmium, le sulfate de zinc, le sulfate de cuivre(II), le trioxyde d'arsenic, le chlorure de mercure(II), le nitrate de plomb(II), le nitrate d'argent, le dioxyde de sélénium, le sulfate de nickel(II), le chlorure de chrome(III), le chlorure de cobalt(II) et le nitrate de bismuth(III). Ces produits chimiques inhibent la métallothionéine 1E en se liant directement à la protéine ou en induisant indirectement sa synthèse, ce qui entraîne la séquestration de la protéine et la réduction de sa disponibilité pour d'autres fonctions.

Le sulfate de zinc est un puissant inducteur de la métallothionéine 1E. En induisant la synthèse de la protéine, ces produits chimiques provoquent une surproduction de la métallothionéine 1E. La protéine excédentaire est alors séquestrée, ce qui réduit sa disponibilité pour d'autres fonctions telles que l'homéostasie des ions métalliques et la détoxification des métaux lourds. Cette séquestration de la métallothionéine 1E inhibe effectivement son activité fonctionnelle. En revanche, le sulfate de nickel(II), le chlorure de chrome(III) et le chlorure de cobalt(II) se lient directement à la métallothionéine 1E. La liaison de ces substances chimiques à la métallothionéine 1E réduit la disponibilité de la protéine pour d'autres fonctions, ce qui inhibe effectivement son activité fonctionnelle. Ces substances chimiques peuvent se lier à la métallothionéine 1E et la séquestrer en raison de la forte affinité de la protéine pour les métaux lourds et autres ions métalliques. La liaison et la séquestration de la métallothionéine 1E par ces substances chimiques entraînent une diminution de l'activité fonctionnelle de la protéine.