Inhibiteurs MBLAC1

Les inhibiteurs courants de MBLAC1 comprennent, entre autres, l'acétate de plomb(II) CAS 301-04-2, le chlorure de cadmium anhydre CAS 10108-64-2, le zinc CAS 7440-66-6, le sulfate de cuivre(II) CAS 7758-98-7 et les perles de chlorure de manganèse(II) CAS 7773-01-5.

Les inhibiteurs chimiques de MBLAC1 agissent par le biais de diverses interactions avec le site actif de la protéine et les ions métalliques essentiels, perturbant ainsi son fonctionnement normal. L'acétate de plomb inhibe MBLAC1 en ciblant le site de liaison du métal, qui est essentiel à l'action catalytique de l'enzyme. Cette liaison empêche l'activité enzymatique nécessaire de se produire. De même, le chlorure de mercure(II) interagit avec les groupes thiols présents dans le site actif de la MBLAC1, induisant des changements de conformation qui entraînent une diminution de l'activité enzymatique. Le chlorure de cadmium inhibe l'enzyme en déplaçant l'ion zinc, un cofacteur essentiel à la fonction métallo-bêta-lactamase de la MBLAC1, ce qui entrave directement l'activité de l'enzyme. Le sulfate de zinc peut entraîner une surcharge d'ions zinc, ce qui provoque une mismétallation de MBLAC1 et une inhibition conséquente.

En outre, le sulfate de cuivre(II) et le nitrate d'argent exercent leur effet inhibiteur sur la MBLAC1 en se liant au site actif de l'enzyme, perturbant ainsi le mécanisme catalytique dépendant du zinc et conduisant à l'inactivation de l'enzyme, respectivement. Le chlorure de manganèse(II) et le chlorure de cobalt(II) inhibent la MBLAC1 en remplaçant l'ion zinc catalytique, en modifiant la structure de l'enzyme et en entravant la liaison du substrat et la catalyse. L'arsénite de sodium forme des complexes trivalents stables avec les dithiols vicinaux de la MBLAC1, ce qui interfère avec la fonction de l'enzyme. Le chlorure de nickel(II) se lie également au site actif de MBLAC1, remplaçant l'ion zinc et empêchant l'activité enzymatique normale. Le chlorure de chrome(III) et le chlorure de bismuth(III) inhibent la MBLAC1 en se liant au site actif et en interagissant avec les groupes thiols essentiels, respectivement, ce qui entraîne des altérations de la structure de l'enzyme et réduit l'accessibilité du substrat, ce qui entrave l'activité catalytique de la MBLAC1.