Inhibiteurs MAO-A

Les inhibiteurs courants de la MAO-A comprennent, sans s'y limiter, la Quinacrine, le Dihydrochloride CAS 69-05-6, l'Isocarboxazid CAS 59-63-2, la Phenethyl-hydrazine CAS 51-71-8, la Tranylcypromine CAS 13492-01-8 et la Furazolidone CAS 67-45-8.

Les inhibiteurs de la MAO-A sont une classe de composés chimiques qui inhibent spécifiquement l'activité de l'enzyme monoamine oxydase A (MAO-A). La monoamine oxydase A est l'une des deux isoformes de l'enzyme monoamine oxydase, l'autre étant la MAO-B. Ces enzymes sont situées dans la membrane mitochondriale externe et sont responsables de la désamination oxydative des neurotransmetteurs monoaminergiques tels que la sérotonine, la noradrénaline et la dopamine, ainsi que des amines alimentaires. En inhibant la MAO-A, ces composés empêchent la dégradation de ces monoamines, ce qui affecte leur concentration dans la synapse neuronale. Les inhibiteurs de la MAO-A se caractérisent par leur capacité à se lier au site actif de l'enzyme, où ils empêchent l'enzyme d'accéder à ses substrats naturels. Cette inhibition peut être réversible ou irréversible, en fonction de la nature chimique de l'inhibiteur et de son interaction avec l'enzyme. Les inhibiteurs réversibles forment généralement des liaisons non covalentes avec la MAO-A, ce qui leur permet de se dissocier de l'enzyme au fil du temps, tandis que les inhibiteurs irréversibles forment généralement des liaisons covalentes qui inactivent définitivement la molécule d'enzyme.

La relation structure-activité des inhibiteurs de la MAO-A est un aspect essentiel de leur conception chimique. Ces inhibiteurs contiennent souvent un atome d'azote basique qui imite les substrats naturels de l'enzyme, ce qui leur permet de s'associer au site actif de la MAO-A. En outre, ils peuvent posséder diverses fonctions fonctionnelles qui leur permettent de s'associer au site actif de la MAO. En outre, ils peuvent posséder divers groupes fonctionnels qui leur permettent d'interagir avec le site actif de l'enzyme par le biais de liaisons hydrogène, de forces de van der Waals et d'interactions hydrophobes. La spécificité de ces inhibiteurs pour la MAO-A par rapport à la MAO-B est influencée par la taille et la forme de leur structure moléculaire, qui doit compléter la cavité du substrat de la MAO-A. La conception d'inhibiteurs sélectifs de la MAO-A nécessite une compréhension détaillée de la topographie du site actif de l'enzyme et du processus dynamique de l'interaction enzyme-substrat.