Date published: 2025-11-26

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LYPD5 Activateurs

Les activateurs LYPD5 courants comprennent, entre autres, la PMA CAS 16561-29-8, la Forskoline CAS 66575-29-9, l'Ionomycine CAS 56092-82-1, l'Insuline CAS 11061-68-0 et le Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5.

Le LYPD5 peut affecter la fonction de la protéine par le biais de diverses voies de signalisation biochimiques. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA), un puissant activateur de la protéine kinase C (PKC), peut conduire à la phosphorylation de LYPD5. L'activation de la PKC, qui peut être déclenchée par la PMA, facilite le transfert de groupes phosphates vers LYPD5, ce qui modifie son activité. De même, l'ionomycine, en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, peut activer des kinases dépendantes du calcium comme la PKC, qui peuvent alors cibler le LYPD5. La forskoline augmente les niveaux d'AMPc intracellulaire en stimulant directement l'adénylyl cyclase, ce qui entraîne l'activation de la protéine kinase A (PKA), qui peut également phosphoryler LYPD5. Un autre composé, le dibutyryl-cAMP (db-cAMP), un analogue de l'AMPc, active la PKA, qui peut ensuite phosphoryler le LYPD5, affectant ainsi sa fonction.

Le facteur de croissance épidermique (EGF) active une cascade d'événements de phosphorylation par l'intermédiaire de son récepteur EGFR, qui peut influencer l'activité de LYPD5 en modifiant les protéines qui interagissent avec lui. L'insuline, en se liant à son récepteur, déclenche des voies de signalisation qui peuvent conduire à la phosphorylation de protéines dans la voie de LYPD5. La bombésine et la bradykinine, par l'intermédiaire de leurs récepteurs respectifs, stimulent la phospholipase C, entraînant l'activation de la PKC, qui peut avoir des effets en aval sur LYPD5. L'isoprotérénol, un agoniste bêta-adrénergique, augmente l'AMPc, activant ainsi la PKA qui, à son tour, peut phosphoryler et affecter le LYPD5. L'anisomycine, par l'activation des protéines kinases activées par le stress, peut conduire à des événements de phosphorylation qui modifient l'activité de LYPD5. La thapsigargin, en perturbant l'homéostasie calcique, peut activer des voies impliquant la PKC qui peuvent avoir une incidence sur le LYPD5. Enfin, l'acide rétinoïque peut moduler les voies de signalisation kinase qui phosphorylent les protéines associées à LYPD5, modifiant ainsi sa fonction.

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