Inhibiteurs KRTAP13

Les inhibiteurs courants de la KRTAP13 comprennent, entre autres, l'alizarine CAS 72-48-0, l'acide ellagique dihydraté CAS 476-66-4, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5, la génistéine CAS 446-72-0 et l'indirubine CAS 479-41-4.

Les inhibiteurs chimiques de KRTAP13 utilisent différents modes d'action pour entraver la fonction de la protéine. L'alizarine, par exemple, inhibe la KRTAP13 en chélatant les ions métalliques divalents tels que le calcium, qui font partie intégrante de la stabilité structurelle du complexe kératinique du cheveu. Ce processus de chélation perturbe les interactions ioniques qui sont essentielles au rôle de la KRTAP13 dans le renforcement de la tige du cheveu. Un autre composé, la dihydrotanshinone I, interfère avec les états d'oxydoréduction cellulaires, affectant ainsi les voies sensibles à l'oxydation qui pourraient affecter la formation de liaisons disulfures, essentielles à l'intégrité structurelle de la KRTAP13. L'acide ellagique peut déstabiliser KRTAP13 en perturbant le réseau de liaisons hydrogène au sein des complexes protéiques associés à la kératine, un facteur clé dans le maintien de la conformation structurelle de la protéine.

En outre, l'épigallocatéchine gallate (EGCG) se lie aux agrégats de protéines, empêchant potentiellement l'assemblage correct de KRTAP13 avec d'autres protéines de la kératine capillaire. La génistéine, un inhibiteur de tyrosine kinase, modifie les schémas de phosphorylation des protéines associées à la kératine, ce qui pourrait affecter la fonction et l'interaction de KRTAP13 avec d'autres protéines de la tige du cheveu. L'action de l'indirubine sur le blocage des kinases cycline-dépendantes pourrait entraver l'état de phosphorylation de la KRTAP13, affectant ainsi son rôle dans la stabilisation de la structure du cheveu. Le kaempférol et la quercétine ciblent des aspects différents; le kaempférol peut affecter la capacité de KRTAP13 à se lier à l'ADN, ce qui est crucial pour la régulation de l'expression génétique dans le développement du follicule pileux, tandis que la quercétine, agissant comme un ionophore de zinc, chélate les ions de zinc qui sont des cofacteurs pour les protéines dans les follicules pileux, y compris KRTAP13. Le resvératrol influence la KRTAP13 en agissant sur l'activité des sirtuines, ce qui pourrait modifier l'acétylation des protéines et affecter la structure et la fonction de la KRTAP13 dans le follicule pileux. Enfin, l'inhibition de la signalisation STAT3 par la silibinine peut avoir un effet sur les activités nécessaires à l'expression optimale de la KRTAP13 dans le follicule pileux.