Inhibiteurs Keratin 37

Les inhibiteurs courants de la kératine 37 comprennent, entre autres, le cycloheximide CAS 66-81-9, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la chloroquine CAS 54-05-7, la Withaferin A CAS 5119-48-2 et la Tunicamycine CAS 11089-65-9.

Les inhibiteurs de la kératine 37, en tant que classe chimique, englobent une gamme de composés qui influencent indirectement l'expression, la stabilité et la fonction de la protéine kératine 37. Ces inhibiteurs ne sont pas spécifiques à la kératine 37, mais affectent les voies et processus cellulaires qui sont essentiels à la synthèse et au maintien de toutes les protéines, y compris les kératines. Des composés comme le cycloheximide et l'émétine exercent leurs effets en empêchant la synthèse des protéines au niveau de la traduction. Ces produits chimiques agissent sur la machinerie ribosomale, entraînant une diminution de la production globale de protéines, dont la kératine 37. D'autres inhibiteurs, comme le MG-132 et la chloroquine, ciblent les voies de dégradation des protéines. Le MG-132 inhibe spécifiquement le protéasome, un complexe responsable de la dégradation des protéines ubiquitinées, tandis que la chloroquine perturbe la dégradation lysosomale en modifiant le pH de l'organite, deux facteurs qui peuvent affecter le renouvellement et la stabilité de la kératine 37.

D'autres composés, comme la tunicamycine et la bréfeldine A, interfèrent avec les modifications post-traductionnelles et le trafic des protéines. La tunicamycine empêche la glycosylation liée à l'azote, une modification qui peut être critique pour le repliement et la stabilité des protéines, tandis que la bréfeldine A arrête le transport des protéines entre le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi, des étapes qui sont essentielles pour la maturation et le tri des protéines. La geldanamycine et son inhibition de la Hsp90, une chaperonne impliquée dans le repliement correct des protéines, représentent une autre stratégie par laquelle la fonction de la kératine 37 pourrait être indirectement affectée. L'intégrité du cytosquelette est également cruciale pour la fonction cellulaire, et des composés comme la withaferine A et la phalloïdine agissent sur les éléments du cytosquelette, modifiant potentiellement leurs interactions avec les protéines de la kératine.