Inhibiteurs κ-casein

Les inhibiteurs courants de la κ-caséine comprennent, entre autres, l'isothiocyanate de benzyle CAS 622-78-6, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5, l'acide chlorogénique CAS 327-97-9, la gallotannine CAS 1401-55-4 et l'acide ellagique dihydraté CAS 476-66-4.

Les inhibiteurs chimiques de la κ-caséine peuvent entraîner une perturbation fonctionnelle de cette protéine par le biais de diverses interactions moléculaires. L'isothiocyanate de benzyle peut réagir avec les résidus de cystéine de la κ-caséine, formant des thiourées, ce qui peut entraîner des altérations structurelles qui compromettent sa capacité à stabiliser les micelles de caséine. De même, l'épigallocatéchine gallate (EGCG) est capable de se lier à la κ-caséine et d'induire des changements de conformation qui inhibent ses fonctions de stabilisation des micelles. Le dithiothréitol (DTT) peut couper les liaisons disulfures au sein de la κ-caséine, qui sont essentielles au maintien de sa structure tridimensionnelle, inhibant ainsi son interaction avec d'autres molécules de caséine et son rôle dans le maintien de la structure des micelles. L'acide chlorogénique et l'acide tannique ont tous deux la capacité de se lier de manière non covalente à des régions hydrophobes ou de former des complexes protéiques, respectivement, ce qui peut modifier la conformation de la κ-caséine et réduire sa capacité fonctionnelle dans la stabilisation des micelles.

En outre, l'acide ellagique peut se lier à la κ-caséine et perturber sa structure, empêchant ainsi la protéine de contribuer efficacement à la stabilité des micelles de caséine. La curcumine est connue pour interagir avec la κ-caséine, induisant des changements structurels qui inhibent sa fonction dans la formation des micelles. Les propriétés de liaison de la génistéine aux protéines lui permettent de se lier à la κ-caséine, ce qui peut modifier la conformation de la protéine et entraver son rôle dans la stabilisation des micelles. L'acide caféique peut également se lier à la κ-caséine, ce qui risque d'altérer son intégrité structurelle et d'avoir un impact négatif sur la formation des micelles. La capsaïcine, de par son caractère lipophile, peut s'intercaler dans la structure de la κ-caséine, perturbant ainsi les interactions protéiques nécessaires à la stabilité des micelles. La quercétine et la naringénine peuvent toutes deux se lier à la κ-caséine, entraînant des changements de conformation qui réduisent l'efficacité de la protéine à stabiliser les micelles de caséine. Ces interactions chimiques avec la κ-caséine soulignent les divers mécanismes par lesquels le rôle fonctionnel de la protéine dans la stabilité des micelles peut être inhibé.