La forskoline, en augmentant les niveaux intracellulaires d'AMPc, active la protéine kinase A (PKA), ce qui peut conduire à la phosphorylation de multiples protéines dans la cellule, affectant potentiellement les mécanismes de régulation de l'IST1. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA), un activateur connu de la protéine kinase C (PKC), influence également l'état de phosphorylation des protéines cellulaires, ce qui pourrait indirectement altérer la fonction de l'IST1. L'ionomycine, par sa capacité à augmenter les niveaux de calcium intracellulaire, peut activer les voies de signalisation dépendantes du calcium, en interférant avec la régulation ou l'activité de l'IST1. LY294002, un inhibiteur spécifique de PI3K, et U0126, un inhibiteur de MEK, servent tous deux à perturber la signalisation en amont, ce qui peut avoir des conséquences en aval sur les états de phosphorylation et d'activation de multiples protéines, y compris l'IST1. SB203580 et PD98059, qui inhibent respectivement la p38 MAPK et la MEK, pourraient également modifier le milieu de signalisation et potentiellement moduler l'activité de l'IST1.
La rapamycine, bien qu'elle soit principalement connue comme un inhibiteur de mTOR, a des implications plus larges pour la croissance et la signalisation cellulaires qui pourraient affecter l'IST1. La staurosporine, bien qu'elle soit un inhibiteur de kinase non sélectif, peut avoir un impact sur une variété de voies de signalisation au sein de la cellule, offrant une modulation potentielle de l'activité de l'IST1 grâce à ses effets étendus sur l'activité de la kinase. En outre, des composés tels que le 2-Deoxy-D-glucose remettent en question le statut énergétique cellulaire en interférant avec la glycolyse, ce qui peut conduire à l'activation de voies de détection de l'énergie susceptibles d'influer sur le rôle de l'IST1 au sein de la cellule.
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