IER3IP1, ou Immediate Early Response 3 Interacting Protein 1, est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène IER3IP1. Il s'agit d'une protéine transmembranaire localisée dans le réticulum endoplasmique (RE) et impliquée dans la régulation des réponses au stress cellulaire, en particulier dans le contexte de la réponse aux protéines non repliées (UPR). Elle est activée en réponse à une accumulation de protéines dépliées ou mal repliées dans la lumière du RE, ce qui constitue une condition connue sous le nom de stress du RE. L'UPR vise à rétablir une fonction normale en interrompant la traduction des protéines, en dégradant les protéines mal repliées et en activant les voies de signalisation qui conduisent à une production accrue de chaperons moléculaires impliqués dans le repliement des protéines.
Il a été démontré que IER3IP1 interagit avec les composants de la voie de signalisation de l'UPR et que son expression est induite par diverses formes de stress du RE. On pense qu'il module l'UPR et peut agir comme régulateur de l'apoptose, car le dérèglement de l'homéostasie du RE peut conduire à la mort cellulaire. Des mutations du gène IER3IP1 ont été associées à une forme rare de microcéphalie autosomique récessive avec encéphalopathie épileptique, ce qui suggère son rôle crucial dans le développement et le fonctionnement du cerveau. Ce phénotype indique que le gène IER3IP1 pourrait être nécessaire au bon développement et à la survie des cellules neuronales, qui sont particulièrement sensibles aux perturbations du repliement des protéines et au stress du RE.
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